Microsoft Word Materiallar Full Mənim gənclərə xüsusi


II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS



Yüklə 10.69 Mb.
Pdf просмотр
səhifə8/144
tarix06.03.2017
ölçüsü10.69 Mb.
1   ...   4   5   6   7   8   9   10   11   ...   144

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

12 


 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

MAQNEZİUM-SULFATIN SULU MƏHLULLARININ AKTİVLƏŞMƏ   

PARAMETRLƏRİNİN TƏDQİQİ 

 

Nailə BAXŞIYEVA 

Bakı Dövlət Universiteti 



baxshiyeva@bk.ru 

AZƏRBAYCAN 

 Su  digər mayelərdən fərqli olaraq bir sıra anomal xassələrə malikdir. Suyun anomal xassəyə malik olması onun 

strukturları ilə  əlaqədardır. Suyun xassələrini izah etmək üçün onun strukturu haqqında bir çox modellər verilmişdir. Bu 

modellərdən  ən çox istifadə olunanı  dinamik kəsilməz Tor modeli və klaster modelidir. Qeyd etmək lazimdır ki, hər iki 

model su molekulları arasında mövcud olan hidrogen rabitəsi əsasinda izah olunur. 

       Suyun strukturu temperatur, təzyiq, həll olan maddə, elektrik sahəsi, maqnit sahəsi və s. kimi xarici faktorların təsirilə 

dəyişir. 

       Bu  işdə MgSO

 duzunun suyun strukturuna təsirinə baxılmışdır. Bu məqsədlə MgSO



4

 duzunun sulu məhlullarının 

5÷25% (0¸008÷0¸048 molyar hissə) konsentrasiya və 283¸15 ÷323¸15K temperatur intervalında özlülüyü ölçülmüşdür. Bu 

zaman müxtəlif konsentrasiyalı  məhlulların hazirlanmasında bidistillə olunmuş sudan və maqnezium sulfatın 

kristalhidratından (MgSO

4

·7 H



2

O)  istifadə olunmuşdur. Məhlulun özlülüyü viskozimetr, sıxlığı isə piknometr vasitəsilə 

ölçülmüşdür.Verilmiş temperaturlarda məhlulun özlülüyü (

) aşağıdakı düsturlaturla hesablanmışdır: 



0

0

0







 



Düsturdakı



0





0





0







verilmiştemperaturauyğunolaraqsuyunvəməhlulunözlülüyü, axmamüddətivəsıxlığıdır. Bu 



düsturda 283,15÷313,15 K temperatur və 5÷25% konsentrasiya intervalında MgSO

4

 duzunun sulu məhlulunun dinamik 



özlülüyü ölçülmüşdür və alınan nəticələr cədvəl 1 -də verilmişdir. 

Cədvəl 1. 

Konsentrasiya 

Məhlullarınözlülüyü

, mPasan 

283,15  288,15 293,15 298,15 303,15 308,15 313,15 



10 



15 

20 


25 

1,3073 


1,7364 

2,713 


3,078 

4,776 


9,031 

1,1383 


1,520 

2,301 


2,749 

4,306 


7,808 

1,002 


1,341 

1,991 


2,498 

3,842 


6,789 

0,8902 


1,183 

1,728 


2,258 

3,359 


5,891 

0,7973 


1,066 

1,544 


2,092 

2,894 


5,215 

0,7191 


0,944 

1,310 


1,188 

2,496 


4,507 

0,6527 


0,852 

1,241 


1,668 

2,232 


3,860 

 

Cədvəldəkiməlumatlarəsasında özlü axının aktivləşmə parametrləri - Gibbs enerjisi, entalpiyası  və entropiyası 



hesablanmışdır. 

       Cədvəl 1-də verilən təcrübi qiymətlərinə əsasən özlü axının aktivləşmə Gibbs energisi hesablanmış və nəticələr cədvəl 

2-də verilmişdir. 

Cədvəl 2. 

C, 

mol.  283,15  288,15 293,15 298,15  303,15  308,15 313,15 318,15 323,15 



0,008 10, 

35 


10,22 

10,10 


9,96  9,87 9,73 

9,62 


9,56 

9,45 


0,016 

11,49  11,31 11,15 10,99  10,90  10,76 10,69 10,62 10,55 

0,026 

11,91  11,85 11,81 11,78  11,79  10,64 11,59 11,44 11,26 



0,036 

13,04  13,02 12,97 12,87  12,71  12,54 12,46 12,40 12,35 

0,048 

14,64  14,57 14,49 14,39  14,32  14,19 14,03 13,86 13,62 



 

∆G



*

=RTln 




/

0



   düsturdan istifadə etməklə aktivləşmə Gibbs energisi hesablanmışdır.  

 

 



 

 

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

13 


 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

GLU-LYS DİPEPTİD MOLEKULUNUN FƏZA QURULUŞUNUN TƏDQİQİ 

 

Türanə KƏRİMLİ, Niftalı QOCAYEV 

Qafqaz Universiteti, Bakı Dövlət Universiteti 



turane.kerimli.1990@mail.ru 

AZƏRBAYCAN 



 

Peptidlərin bioloji funksiyaları və quruluşları  arasındakı əlaqənin tədqiqi onların fəaliyyət mexanizminin molekulyar 

səviyyədə öyrənilməsinin əsasını təşkil edir.Məhz bu səbəbdən peptidlərin öyrənilməsi hal hazırda aktual mövzulardan biri 

olmaqda davam edir.        Bir sıra dipeptid molekullarının sintezi və bioloji sınaqları nəticəsində onların neyroprotektor və 

antidepressiv təsirləri aşkar olunmuşdur. Hüceyrə modellərində müəyyən olunmuşdur ki ,yüklü reaksion qrupları olan 

aminturşularının qalıqlarından təşkil olunmuş dipeptidlər neytrofinlərin aqonist və antoqonist aktivliyinə malikdirlər [1,2].  

Glu-Lys dipeptidi belə dipeptidlərdən biridir. Müxtəlif  kimyəvi qruplar əhatəsində Glu-Lys dipeptidinin beyindaxili qan 

dövranının pozulması ilə bağlı  xəstəliklərin müalicəsində istifadə edilməsi tövsiyyə olunur. Glu-Lys dipeptidinin  təsir 

mexanizmini öyrənmək üçün ilk öncə bu molekulun fəza quruluşunun və konformasiya imkanlarının öyrənilməsi çox böyük 

elmi maraq kəsb edir.  

Dipeptid Glu-Lys molekulunun  fəza quruluşu və bu quruluşun dəyişmə imkanları nəzərikonformasiya analizi üsulu 

ilətədqiq olunmuşdur. Glu-Lys dipeptid molekulunun konformasiyalarını müəyyənləşdirmək üçün onların xüsusiyyətləri- 

elektrik yüklərinə sahib olduqları  nəzərə alınmalıdır.Dipeptid molekulunun konformasiyaları molekulyar mexanika 

üsulundan istifadə etməklə müəyyənləşdirilmişdir. Aparılan hesablamalar nəticəsində Glu-Lys dipeptidi üçün mümkün olan 

bütün optimal konformasiyaların həndəsi və enerji parametrlərinin  qiymətləri  əldə olunmuşdur.Təqdim olunmuş  işdə 

bioloji aktiv olan Glu-Lys molekulunun hesablamalar nəticəsində əldə olunan konformasiya xüsusiyyətləri göstərilmişdir. 

Təqdim olunan işdə Glu-Lys dipeptid molekulunun fəza quruluşu və konformasiya xassələri nəzəri konformasiya 

analizi üsulu ilə tədqiq olunaraq modelləşdirilmişdir. Nəzəri konformasiya analizi üsulunda molekulun tam daxili potensial 

enerjisi onun tərkibində valent rabitəsində olmayan  hər cüt atomların qarşılıqlı  təsirlərin enerji qiymətlərinin cəminə 

bərabərdir. Peptid molekullarının konformasiya enerjisi mexaniki model əsasında valent bucaqları  və rabitələri dəyişməz 

olmaq şərti ilə, qeyri-valent, torsion, elektrostatik qarşılıqlı təsirlərin və hidrogen rabitələrinin enerjilərinin cəmi kimi təyin 

olunmuşdur. 

Təqdim edilmiş işdə bioloji aktivliyə malik olan Glu-Lys dipeptidinin fəza quruluşu nəzəri konformasiya analizi üsulu 

ilə polyar mühit üçün (dielektrik sabiti 

=10) tədqiq olunmuşdur [3,4].Enerjinin minimumlaşması birinci tərtib törəmələrə 

görə qradient üsulu ilə aparılır.  İkiüzlü bucaqların hesablanması  İUPAC-İUB nomenklaturasına  əsasən aparılmışdır 

[6].Konformasiya analizi zamanı tədqiq olunacaq dipeptidin Van der Vaals ,elektrostatik,torsion qarşılıqlı təsirlərin enerji 

payları  və hidrogen rabitəsi enerjisi nəzərə alınmışdır. Quruluş  məsələlərin həlli zamanı N.M.Qocayev və  İ.S.Maksumov 

tərəfindən tərtib edilmiş universal proqram və alqoritmdən tripeptidin konformasiya analizindən  istifadə edilmişdir [5]. 

Məlumdur ki, dipeptid molekulun əsas zəncirində  yalnız dörd  şeyp yarana bilər: ee,ef,fe,ff. Əsas zəncirin  φ  və  ψ 

bucaqlarının qiymətləri aşağıdakı intervalda dəyişir: (

, ) are: R (,  =-180

-0



), B (

= -180


-0



=0


-180


), L (


,  = 

0



-180

) and  P (



=0

-180



=-180



-0



). Yan zəncirlərinin müxtəlif vəziyyətləri nəzərə alınmışdır: 1,2,3 rəqəmləri müvafiq 

olaraq daxili fırlanma bucaqlarının 60

º

,180


º

 və -60


º

qiymətlərini ifadə edir. Konformasiya hesablanmaları zamani 45  variant  

nəzərə alınmışdır. Hesablamalar nəticəsində Glu-Lys molekulunun optimal konformasiyalarının stabilləşməsində rol 

oynayan enerji payları müəyyən edilmişdir (Cədvəl 1). 

 

Cədvəl 1. Glu-Lys  molekulunun  optimal konformasiyaların qarşılıqlı təsirlərin  enerji payları. 

 

 



 

Konformasiya 



 

Şeyp 


Qarşılıqlı təsirin enerji payları (kkal/mol) 

E

q.v



 

E

el



 

E

tor



 

E

ümumi



 

E

nisbi



 

1 R


221

R

12222 



f -8.87 1.28 0.77 -6.82  0 

2 R


221

R

32222



 f 

-8.35 


1.92 

0.23 


-6.19 

0.63 


3 B

121


L

32222 


f -7.86 1.39 1.28 -5.19 1.63 

4 B


221

L

32222 



f -7.92 1.04 1.9 -4.97 1.85 

 


RNATIONAL_SCIENTIFIC_CONFERENCE_OF_YOUNG_RESEARCHERS'>II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

14 


 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

Cədvəl 1-dən göründüyü kimi,  dipeptid molekulun ən aşağı enerjili konformasiyalar f  şeypinə  mənsub olan  RR 

formasına aiddir.Hesablamalar nəticəsində Glu-Lys molekulunun optimal konformasiyalarını müəyyənləşdirən həndəsi 

parametrlər müəyyənləşdirilmişdir.Alınan nəticələrdən qlobal konformasiyaya (E

nisbi

 =0) uyğun həndəsi parametrlər- daxili 



fırlanmanın ikiüzlü bucaqlarının qiymətləri cədvəl 2-də verilmişdir. 

Cədvəl 2. Glu-Lys molekulunun optimal konformasiyalarında  ikiüzlü fırlanma bucaqlarının  qiyməti (RR) 

Amin turşu 

qalığı 

 

Əsas zəncir 



 

Yan zəncir 

φ 

ψ 

ω 



 

χ



Χ

Χ



Χ



Χ

 



Glu 

-104.8 -67.7  187.8 

177.1 

182.2 


90.1  -  - 

Lys 


 

 

-140.9 



-36.4 

179.6  59.1  183.2 178.2 182.7 -180.1 



 

Aparılan təqdiqatlarGlu-Lys molekulunun mühüm quruluş əlamətlərini müəyyənləşdirməyə imkan verə bilər. Əlavə olaraq 

onu da qeyd etmək lazımdır ki, əldə olunan nəticələr yeni növ dərman vasitələrinin sintezinin proqnozlaşdırılmasında da 

istifadə oluna bilər. 



Ədəbiyyat 

1.  Gudasheva T.A., Rosantsev G.G., Ostrovskaya R.V., Trofimov  S.S., Voronina T.A., Sklodinov A.P., Seredenin S.B. , 

Pharmaceutical Chemistry Journal (1995) , 29, 1, 14-17. 

2.   Gudasheva T.A., Zaitseva N.I., Pharmaceutical Chemistry Journal (2005), 39, 5, 6-11  

3.   Popov E.M.,Molec.biol.(Russian) (1985), 19, 1107-1118. 

4.   Popov E.M., Godjaev N.M.,Ismailova L.I.,Musaev S.M., Aliev R.E., Akhmedov N.A., Maksumov I.S., Bioorgan. 

Chem. (Russian)(1982), 8, 776-791. 

5.   Godjaev N.M., Maksumov I.S.,Ismailova L.I., J.Chem.Struc. (Russian), 24, (1983)147-152. 

6.   IUPAC-IUB, Biochem. J. (1971) 121,577-585. 

 

 



ANTİXƏRÇƏNG  XASSƏLI TRİPEPTİD MOLEKULUNUN FƏZA QURULUŞU 

 

Təranə BİNNƏTOVA, Gülyaz  NƏCƏFOVA,  



Gülşən 

AĞAYEVA 

Qafqaz Universiteti, Bakı Dövlət Universiteti 



binnatova@inbox.ru 

AZƏRBAYCAN 



 

Təqdim olunan işdə H-Tyr-Ser-Leu-OH tripeptid molekulu nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə tədqiq olunmuşdur.  

Bioloji tədqiqatlardan məlumdur ki, Tyr-Ser-Leu tripeptid molekulu qaraciyərdə BEL-7402 xərçəng hüceyrələrinin 

inkişafını dayandırır [1-4]. Bu keyfiyyətinə görə tripeptidin farmakoloji xüsusiyyətləri terapevtik marag kəsb edir və onun 

xərçəng xəstəliyinin müalicəsində istifadəsi nəzərdə  tutulur. Son  illər dərman əhəmiyyətli peptidlərə elmi maraq artmışdır. 

Məlumdur ki, kiçik peptid  molekulları sərbəst halda fizioloji mühitdə  özlərinəməxsus stabil konformasiya vəziyyətlərində 

bioloji təsir göstərə bilirlər. Peptidlərin təsir mexanizmlərini öyrənmək üçün ilk növbədə onların konformasiya 

vəziyyətlərini müəyyən etmək vacibdır. Bu baxımdan molekulun konformasiya imkanlarının öyrənilməsi onun təsir 

mexanizminin aşkarlanmasına və yeni daha təsirli analoqların yaranmasına səbəb ola bilər.  

Nəzəri konformasiya analizi  üsulunda atomlar arasındakı qarşılıqlı  təsirin ümumi enerjisi Van-der-Vaals, 

elektrostatik, torsion qarşılıqlı  təsir enerjiləri və hidrogen rabitəsi enerjisinin cəmi kimi hesablanır [5]. Bucaqların 

hesablanması  İUPAC-İUB nomenklaturasına  əsasən aparılıb [6]. Quruluş  məsələlərin həlli zamanı N.M.Qocayev və 

İ.S.Maksumov tərəfindən tərtib edilmiş universal proqram və alqoritm bütün tələbləri tamamilə  nəzərə alır və müxtəlif 

peptidlərin fəza quruluşlarının tədqiqində istifadə edilir [7]. Enerjinin minimumlaşması birinci tərtib törəmələrə görə 

qradient üsulu ilə aparılır. Molekulun əsas zəncirin müxtəlif formaları iki sinfə ayrılır: bükülü (f) və açıq (e) şeyplər. 

Tripeptid üçün yalnız dörd şeyp yaranır. Hesablamada tədqiq olunan tripeptidin atom modeli 54 atomdan ibarətdir və bu 

modeldə 18 ikiüzlü bucağı nəzərə alınmişdır. Peptidin əsas zəncirində birqat  C

α

-N,C



α

-C

'



,N-C

'

 rabitələri və yan zəncirlərin 



bucaqları  ətrafinda fırlanma nəticəsində  həndəsi paremetrlər, qarşılıqlı  təsirin enerji payları, qalıqlararası qarşılıqlı  təsirin 

enerji payları, optimal konformasiya vəziyyətlərin ikiüzlü bucaqların qiymətləri və ümumi enerji təyin edilmişdir.  



 Qafqaz Uni

Cədvəl.

 







 

R,B,L ə



180

-0



), B (


İlkin va


alınmışdır: 1

Tyr-Ser


göstərilmışdi

hidrogen rab

qrupunun ok

Müşahidə olu

arası qarşılıq

konformasiy

konformasiy

konformasiy

hesablanmış 

Beləlikl


konformasiy

konformasiy

optimal fəza 

1. Wang 


C, 

W

2. Wang 



HY

3.  Jian X, Fu

4.   Li PC, Li Y

 5.  Agaeva G

 6.  IUPAC-IU

7.  ГоджаевН

№5,стр.15

 

 



II INTER

versity           

. Tyr-Ser-Leu

Konformasiy

R

222


 R

32

 R



3322

R

222



R

12

R



3222

 

B



222

R

12



R

3322


 

B

222



R

32

R



3222

 

R



222

B

32



R

3222


 

R

222



 B

12

R



3222

L

322



B

32

R



3222

 

B



322

B

32



R

3222 


əsas zəncirin i

= -180


-0



ariantlarda  əs



,2,3 rəqəmləri

r-Leu moleku

ir. Cədvəldən 

bitələri yaranır

ksigeni arasınd

unan hidrogen

qlı  təsirdə  d

ada bu təsirin

alar 0-1kkal/m

a çevikliyinə

ikiüzlü bucaq

lə, nəzəri kon

a xassələri 

alarının ikiüz

quruluşunun 

Wang S, Lu R, Z

Y, Yi WJ, Qin SY

u Z, Zhang Y, C

Y, Tang ZY, W

.A., Kerimli N.

UB Commision 

Н.М.,  Максум

57- 162.  

RNATIONA

              

u molekulunu

ya 


Şeyp

2

 ff 



ff 

ef 


ef 

fe 


 fe 

ee 


ee 

ikiüzlü bucaq

=0



-180



), L 


sas zəncirin  h

i müvafiq olar

lunun optima

göründüyü k

r. Tripeptidin 

da hidrogen ra

n rabitəsi ən a

dispersiya qar

n enerji payı -

mol  nisbi e

ə malikdir. 

qlar (Cədvəl 2

nformasiya an

polyar mühit

zlü bucaqların

modeli müəyy

Zhao L, Zhu ZF

Y, Li C, Zhuo R

Che X, Lu R, Ya

Wang L, Lu R, X

N., Godjayev N

,Pure Appl. Ch

мовИ.С.  Алго

 

L SCIENTIF

un optimal ko

p Qarşılıq

E

q.v


 

-11.37 


-10.21 

-10.81 


-9.73 

-10.05 


-8.50 

-10.00 


-8.99 

qlarının qiymə

(

,  = 0


-180


hər bir  form

raq daxili fırla

l konformasiy

kimi ən stabil 

ən stabil kon

abitəsi yaranır

aşağı enerjili k

rşılıqlı  təsirlə

-11.4 kkal/mo

enerji interval

1 nömrəli  şə

) əsasında fəz

nalizi üsulu i

t üçün tədq

n qiymətləri, 

yən edilmişdir

F, Xu Q, Lv JQ

RX, Zhang XZ.

ao Z.. Exp Ther

Xue Q. Hepatog

N.M. ,Biofizika

hem. 1974, v. 4

оритмрасчетак

FIC CONFER

15 


onformasiyal

qlı təsirin enerj

E

el

 



2.84 

2.84 


3.27 

3.45 


2.82 

2.94 


2.82 

2.91 


ətlərinin konfo

0



).  

ması üçün qal

anma bucaqlar

yalarının qarşı

konformasiya

nformasiyasınd

r və onun ener

konformasiya

ərin daha böy

ol təşkil edir. 

lına daxil olu

əkildə tripep

za quruluşunun

lə antixərçəng

qiq edilmişdir

qalıqlararası 

r  

Ədəbiyya

Q, Wang LL, Fu

. Biomaterials. 

r Med. 2012 Fe

gastroenterology

a, v.50, N 2, p.2

0, p. 291-308. 

конформацийб



RENCE OF Y

 

larının qarşıl

ji payları (kka

E

tor


 

2.48 


1.39 

2.34 


3.00 

1.62 


1.31 

1.84 


1.23 

ormasiya vəzi

lıqların yan z

rının 60


º

,180


º

ılıqlı təsir qüv

a tam bükülü 

da tirozinin 

rjisi E=-1.4 kk

aya əlavə stabi

yük rol oyna

Cədvəldən gö

urlar.Bu onu 

ptid molekulu

n modeli göstə

g Tyr-Ser-Le

r. Hesablama

qarşılıqlı  təsi



at: 

u Z, Lin G, Yao 

2012 Nov;33(3

eb;3(2):195-199

y. 2007 Jul-Aug

03-14, 2005. 

биополимеров.

YOUNG RES

        18-19 A

lıqlı təsir qüv

al/mol) 


E

ü

-6



-5

-5

-3



-5

-4

-5



-4

yyətlərini əks

zəncirlərinin  m

və -60


º

 qiymə


vvələrinin  en

ff  şeypinə ai

 qrupunu

kal/mol, rabit

illik verir. He

adığı    müəyy

örünürki, hər 

göstərir ki, t

unun qlobal 

ərilmişdir. 

u tripeptid m

alar nəticəsin

ir qüvvələrinin

Z. Anticancer 

33):8685-94. 

9. 


g;54(77):1359-

  Уч.ЗапискиА



SEARCHER

April 2014, B

vvələrinin  en

ümumi


 

.05 


.98 

.20 


.29 

.60 


.25 

.34 


.84 

s etdirən işarə

müxtəlif orien

ətlərini ifadə e

nerji payları aş

iddir. Stabil k

un hidrogeni 

ənin uzunluğu

esablamalar nə

yən olunmuş

4 şeypə məx

tripeptid mole

konformasiy

molekulunun  

ndə molekulu

n enerji payl

Drugs. 2009 Au

63. 


АГУ,серияфиз

RS 

aku, Azerbai

erji payları.

E

nisbi



 

0.0 


0.07 

0.85 


2.76 

0.45 


1.80 

0.71 


1.21 

lərdir: R (

, 

ntasiyaları  nə



edir.  

şağıdakı cədv

konformasiyal

ilə leysinin C

u 2.5Å təşkil e

əticəsində qalı

şdur.  Ən opt

sus olan ən s

ekulu çox bö

a vəziyyətlər

fəza quruluşu

un aşağı ene

arı  və moleku

ug;20(7):534-4

з-мат.  Наук,1

ijan 

 =-


əzərə 

vəldə 


larda 

COO

-

 

edir. 



ıqlar 

imal 


tabil 

öyük 


rinin 

u  və 


erjili 

ulun 


42.  

1979, 


II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

16 


 Qafqaz University                         

          18-19 April 2014, Baku, Azerbaijan 

NANO SiO

2

 BİRLƏŞMƏSİNİN AŞAĞI TEZLİKLƏRDƏ ELEKTRİK 

KEÇİRİCİLİYİNİN TEMPERATUR ASILILIĞINA NEYTRON 

ŞÜALANMANIN TƏSİRİ 

 



Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   4   5   6   7   8   9   10   11   ...   144


Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©www.azkurs.org 2019
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə