Biologik kimyo

T

16nm 

1

2nm C

-150nm •

Qalinligi 2,4 nm va uzunligi  150 nm boigan tayoqchasimon bo  lgan 

m iozin molekulasi (m470000) molekulyar og‘irligi  215000 b o ig an  2 

ta  katta zanjir va  20000  b o ig a n   2  ta kichik  zanjirdan  iborat.  Miozin 

ATF-aza faolügiga ega b o iib ,  ATFni  ADF va H3P 0 4  ga parchalaydi. 

M iozin bilan adenil kislotaning fermentativ dezaminlamshi bog  liqdir.

O g‘ir zanjirlar uzun o ‘ralgan a-spiralni hosil qiladi.  Har bir og  ir 

zanjir oxiri yengil zanjirlar bilan globulani (molekula «boshchasini») 

hosil qiladi, u esa aktin bilan bogianish xususiyatíga ega. Bu boshchalar 

m olekula asosiy o ‘qidan b o ‘rtib turadi. Miozin boshchasida joylashgan 

yengil  zanjirlar  miozinning  ATF-aza  faolligini  ko‘rsatishda  ishtirok

etadi.

116-rasm.  Ingichka filamentning strukturasi 

1-aktin; 2-tropomiozin; 3-troponin; 4-troponin; 5-tropomn  T

Aktin miofibrillalar quruq massasining 20% ini tashkil etadi. Aktinning

2  ghaHi  ma’lum:  globulyar  (G-aktin)  va  fibrilyar  (F-aktin).  G-aktin 

molekulasi 42000 

j g ‘irlikka ega boiib 374 aminokkislota qoldig‘idan 

iborat boigan 1 tapolipeptidzanjirdan iborat. F-aktin G-aktin polimerlanish 

mahsuloti boiib, qo'sh spiralli strukturaga ega (116-rasm).

Mushak  qisqarganda  m iozin  F-aktin  bilan  birikadi  va yangi  oqsil 

kompleksi —  aktomiozinni hosil  qiladi.  Aktomiozin ATF-aza faolligi 

miozin  faolligidan ingibirlovchi moddalar va optimal  pH muhit bilan

farqlanadi. 

.

Tropomizon molekulasi  a-spiraldan  iborat b o iib ,  uzunhgi  40 nm 

b o ig a n   o‘q  shakliga  ega,  molekulyar  og'irligi  65000.  Tropomiozin 

miofibrilla oqsillarini 4-7% ni  tashkil etadi.

Troponin  globulyar  oqsil  b o iib ,  molekulyar  og'irligi  80000  dir. 

Skelet  mushakda  barcha  miofibrilla  oqsillarini  2  %  ini  tashkil  etadi. 

U ning  tarkibiga  3  subbirlik  -   TN-I,  TN-C,  TN-T  kiradi.  Troponin 

tropomiozin  bilan birikib nativ  tropomiozin kompleksmi hosil qiladi.

Bu  k om p lek s  aktin  filam entlariga  b irik a d i  va  skelet  m u s h a g i 

aktom ioziniga  kalsiy  ionlariga  sezuv chanlik  xususiyatini  b e ra d i. 

Tropomiozin-troponin kompleksini faol filament bilan ta’sirini quyidagi 

sxema bilan ko ‘rsatish mumkin.

G-aktin

Troponin I

Tropomiozin

troponin-T

ToroponinC

Troponin  (uning  TN-T  va  TN-I  subbirliklari)  s-AMF  ga  b o g i i q  

proteinkinazalar ishtirokida fosforillanish  qobilyatiga ega.

Mushak  qisqarishi  kimyoviy  m exanizm ini  tushuntirish  b o 'y ic h a  

ko‘p gipotezalar taklif etilgan. Ularaing hammasi uchun umumiy b o iib , 

katabolizm  davrida  ajralayotgan  kim yoviy  energiyaning  m exanikka 

aylanishi hisoblanadi.

Mushak qisqarishi davrida aktin iplari M-chiziqlarga qarab m iozin 

iplari orasiga kiradi:

Mushak qisqarish muammosi o ‘z ichiga 3  aspektni oladi:

\

-,:? '/« e sh ka k qulochi»

koniakt

'

2

}

  miozin boshctatsi 

tafangiashgan

CX-ifc'

117-rasm.  Mushak tolalarining qisqarish mexanizmi

1. Energetik.

2.  Morfologik  (mushak tolalarini  mikro  va  submikrostrukturasi 

o‘zgaradi).

3. Biofizik-kimyoviy energiya mexanik energiyaga transformatsiya 

qilinadi.

Miozin qisqarish funksiyasi va ATF-aza faolligiga ega. Aktin pH ni 

surilishida rol o'ynaydi (pH ning flziologik darajalari sohasida qisqarish 

reaksiyasining optimal darajasi). Aktin bundan tashqari tayanch vazifani 

bajaradi,  miozin molekulalari 

Struktur 

holatining  6 ‘zgarishi  qisqarish 

yoki taranglashish mexanik samarasi sifatida namoyon bo‘lishi mumkin. 

G.  Xaksli  ta ’limoti  b o ‘y ich a  morfologik  aspektlarni 

tushuntirish 

ko'pchilik  tomonidan  tan  olinadi.  Unga  asosan  mushak  qisqarganda 

ingichka  protofibrillalaming  qalinlari  bo'yicha  siljishi  ro ‘y  beradi,  I 

soha qisqaradi, Z disklar yaqinlashadi, ya’ni sarkomer qisqaradi.

Mushak qisqarishi  energetikasida ATF qatnashadi.  Hozirgi vaqtda 

ATFning mushak qisqarishi va bo'shashishida energiya manbai ekanligi 

to iiq  isbotlangan.

Bir valentlik ion va  kalsiy ioni gradiyentining mushak 

qisqarishidagi vazifasi

Nerv  impulsi  ta’sirida  mionevral  plastinkada  atsetilxolin  ajralib, 

vazifasi  mushak  tolasi  membranasining  Na+  va  K+  ionlari  uchun 

o ‘tk azuvchanligini  o s h ira d i  va  ularning  qayta  taqsim lanishini 

ta ’minlaydi. Bu esa N a+ va  K+ning mushak tolasi ichi va tashqarisida 

konsentratsion gradiyentining o'zgarishiga olib keladi.  Mushak  avval 

kimyoviy  energiyani  elektrik  va  osmotik  energiyaga  aylantiradi  va 

buning  natijasida  qisqarish  apparati  faol  holatga  keladi.  Mushak 

qisqarishining vujudga kelishidahujayrada kalsiy konsentratsiyasining 

o'zgarishi muhim rol o'ynaydi. Nerv impulsi qabul qilingandan keyin 

sarko'plazm atik  retikulum   membranasining  o'tkazuvchanligi  tez 

o ‘zgaradi  va  Ca+2  io n lari  sarko'plazm aga  chiqadi.  Bunda  sodir 

boiadigan mushak qisqarishi  miofibrillalaming Ca+2  konsentratsiyasi 

10 5-   10'6Mda  b o ig an d a  ATF  bilan  bogianish  qobiliyatiga  bogMiq 

b o ‘ladi.  Aktomiozin sistemasining Ca+2  ionlariga sezuvchanligi -aktin 

iplarida  troponin  oqsilining  mavjudligiga  bog‘liqdir.  Kalsiy  troponin 

bilan  bog‘lanadi  va  uning  molekulasida  konformatsion  o ‘zgarishlar 

vujudga  keladi.  Bu  esa  troponin-tropomiozin  kompleksining  F-aktin 

tarnovida  harakatlanishiga  olib  keladi  va  aktin  faol  markazlari 

bloksizlanadi, miozin bilan birikish qobiliyatiga ega boiadi.

Xaksli va Xanson m a’lumotlari bo'yicha, miofibrillalar qisqarganda 

aktin iplari miozin iplari bo'yicha siljiydi, ya’ni iplar qisqarmaydi, balki 

biri  ikkinchisi  yuzasida  »sirpanadi»,  bu  esa  mushak  qisqarishining 

molekulyar mexanizmida muhim zvenodir.

Aktin  iplarining  miozin  iplari  b o ‘yicha  harakatlanishida  iplar 

orasidagi miozin molekulasi boshchalaridan vaqtincha hosil bo'ladigan 

ko‘ndalang ko'prikchalar muhim roi o'ynaydi.

M iozin  iplarining  aktin  bilan  b o g 'lan ish i  m iozin  m olekulasi 

boshchasining  faqatgina  burilishi  bilan  emas,  balki  uning  m a  lum  

masofaga yaqin joylashgan aktin ipi tomon siljishi bilan bôradi. M ushak

2  fazali  funksiyasi  (qisqarish-bo‘shashish)  Ca+2 ionlari  miqdorining 

dinam ikasiga  bog'liq.  Kalsiy  konsentratsiyasi  kamayganda  erkin  

tropomiozin aktin faol markazini berkitadi va natijada aktomiozin hosil 

bo'lishiga to'sqinlik qiladi. Bu mushak bo'shashining asosiy sababidir.

Ca+2 ionlari  tarkibiga  Ca-bog‘lovchi  oqsil  -   kalsikvestin  kirgan 

sarko‘plazmatik retikulum va T-sistema strukturalari bilan bog'lanishi 

natijasida  bo'shashgan  mushakda  sarko‘plazmada  Ca+2  ionlarining 

konsentratsiyasi minimal (10'7M) b o ‘ladi.

Hujayra  ichidagi  Ca  miqdorining  boshqarilishi  ATFga  b o g ‘liq 

sarko‘plazmatik retikulum amalga oshiradigan energiya talab etadigan 

transport sistemasi bilan b ogiiq. U retikulumning Mg+:- Ca+2 ATFaza 

ta’sirida  ATF  parchalanishida  ajralib  chiqadigan  energiya  hisobiga 

boradi.  Bu  ferment  faolligi  Ca+2  ionlarining  konsentratsiyasi  10 8- 10 

6M boiganda namoyon boiadi (1 18-rasm).

118-rasm.  Hujayra ichida Ca miqdorining boshqarilishi

Kalsiy  konsentratsiyasining  m ushak  hujayralari  ichida  o rtish i 

sarko'plazmatik retikulum va T-sistema membranasi orqali o'tkazilishini 

faollashtiradi va Ca ning depolanishi ortadi, aktomiozin kompleksining 

ATF-aza faolligi ingibirlanadi va statsionar holat vujudga keladi.

Bu holatdan mushak qo‘zg‘alishning yangi impulsi bilan chiqariladi, 

natijada retikulumdan kalsiy chiqariladi va aktomiozin kompleksining 

ATF-azasi faollanadi.

Gidroliz  davrida  ATF-aza  (m ol.og'irligi  100000)  molekulyar 

o g ‘irligi  55000  va  45000  b o 'lg an   2  fragm entga  parchalanadi. 

M olekulyar  o g 'irlig i  55000  b o 'lg an   fragm ent  sark o ‘plazm atik 

m em brananing  tashqi  tom onida  joylashgan,  45000  m olekulyar 

og'irlikka  ega  b o ig a n   fragment  esa  membrananing  lipid  biqabatiga 

membrana orqali kanal hosil qilib botgan.

ATF-azaning uzoq vaqt gidrolizida 55000 mol.og'irlikkaega boigan 

fragment  30000  va  20000  molekulyar  og'irlikka  ega  bo‘lgan  kichik 

fragmentlarga parchalanadi.

20000 molekulyar og‘irlikka ega bo‘lgan fragment kanal «to‘sig‘i» 

rolini  o‘ynaydi  va  unga  Ca+2  ionlari  kirishini  nazorat  qiladi.  30000 

m olekulyar  o g 'irlik li  fragm ent  esa  Ca  ionlarini  kanal  bo'yicha 

harakatlanishini energiya bilan ta’minlaydi. Natriy nasosga o'xshagani 

uchun bu mexanizm kalsiy nasosi deb ataladi.

S arkoplazm atik oqsillar

Sarkoplazmatik  oqsillarga  miogen,  m iolglobin,  globulin  X  va 

mioalbumin kiradi.

Miogen  -   suvda  va  tuzli  eritmalarda  yaxshi  eriydi.  U  murakkab 

kompleks  bo'lib,  flzik-kimyoviy  xususiyatlari  yaqin  bo‘lgan  qator 

oqsillami saqlaydi.  Miogen kompleksi oqsillari bilan turli biokatalitik 

funksiyalar  bog'langan.  Masalan:  miogen  A  fruktoza-1,6-difosfatni 

parchalanishini katalizlovchi aldolaza, ba’zi degidrogenaza va boshqa 

glikoliz, to‘qima nafas olish fermentlari xususiyatiga ega.

Globulin X -  globulinlar xususiyatiga ega bo‘lgan sarko‘plazmatik 

oqsil fraksiyasi. Globulin X mushak to'qimasi oqsil  azotining  20%ini 

tashkil etadi. Molekulyar og‘irligi  140000-180000, izoelektrik nuqtasi 

pH 5,0ga teng.

M io album in  -   em brión  mushagi  va  silliq  mushaklarda  k o ‘p 

m iqdorda  saqlanadi.  B a ’zi  xususiyatlari  b o ‘yicha  qon  zardobi 

albuminiga o ‘xshaydi.

Mioglobin -  xromoproteidlarga kiradi, molekulyar og‘irligi  16700. 

Odam  m ioglobulinining  birlam chi  strukturasi  o ‘rganilgan.  Bitta 

polipeptid zanjirdan iborat bo'lib,  153 aminokislota qoldig‘ini saqlaydi. 

R e n tg e n o stru k tu r  a n a liz   yordam ida  Dj.  K en dryu   tom onidan 

mioglobinning uchlamchi strukturasi o‘rganilgan.

Mioglobin polipeptid zanjiri gern atrofida o ‘ralgan, egilgan, ixcham 

joylashgan naychaga o ‘xshaydi.

Mioglobinning  asosiy  vazifasi  m ushaklarda  kislorodni  tashish. 

Mushak  qancha  k o ‘p  ish  bajarsa,  ularda  mioglobin  miqdori  shuncha 

k o ‘p,  shuning  uchun  ular  qizil  rangga  b o ‘yalgan.  O rganizm ga 

tushayotgan  kislorodning  14%  mioglobinda  saqlanadi.  Bu  oqsilning 

kislorod  bilan  faol  bogianish  qobiliyati  (gem oglobinga  nisbatan 

kislorod  bilan  bog‘lanishi  5  marotaba  yuqori)  mushak  to‘qimasida 

kislorod zaxirasini hosil qilishga imkon beradi.

Skelet  mushagida  qator muhim  azot  tutuvchi  quyidagi  ekstraktiv 

moddalar  mavjuddir:  adenil  nukleotidlari  (ATF, 

ADF, 

AMF),  adenil 

qatoriga  kirmaydigan  nukleotidlar,  kreatinfosfat,  kreatin,  kreatinin, 

kamozin, anzerin, erkin aminokislotalar va boshqalar.

Kreatin va kreatinfosfat azotiga mushak oqsil bo'lmagan azotining 

60%  to ‘g ‘ri  keladi.  Ular  mushak  qisqarishi  bilan  bog‘liq  bo‘lgan 

kimyoviy jarayonlarda energiya manbai sifatida qatnashadilar.

Kreatin  asosan  jigarda  sintezlanadi  va  qon  orqali  mushakka  olib 

boriladi. U yerda kreatin fosforlanib, kreatinfosfatga aylanadi. Kreatin 

sintezida 3 ta aminokislota ishtirok etadi: arginin, glitsin, metionin.

Kamozin  va  anzerin  V.S.  Gulevich  tom onidan  ochilgan  bo‘lib, 

im idazol  saq lo v ch i  peptiddir.  M iya  va  m u sk u lla rd an   bo shq a 

to'qimalarda deyarli topilmaydi. Muskullarda ulaming konsentratsiyasi 

100 g to'qimaga  100-200 mg atrofida b o ia d i.

Karnozin  va  anzerin  charchash  n a tija sid a   pasaygan  m ushak

qisqarishining amplitudasini  oshiradi.  M ushak hujayrasi ion nasoslari 

ishining samaradorligini kuchaytiradi.

Mushaklarda erkin aminokislotalardan glutamat va uning amidining 

konsentratsiyasi  eng  yuqoridir.  Boshqa  azot  saqlovchi  moddalar  -  

siydikchil,  siydik  kislotasi,  adenin,  guanin,  ksantin  va  gipoksantin 

mushak to‘qimasida ko‘p bo'lmagan miqdorda uchraydi.

Mushak ekstraktiv m oddalari

o

=

c

-

c h s

-

c h

2-

n h

2

Karnozin (ß-alanil-L-gistidin)

Anserin (N-metilkamozin)

Azotsiz  m oddalardan  mushakda  quyidagilar  b o iad i:  glikogen, 

glyukoza va  geksozafosfat qoldiqlari,  sut kislotasi,  piruvat va boshqa 

karbon  kislotalar.  Mushak  to‘qimasida  neytral  y o g ia r  va  xolesterin, 

noorganik tuzlar va mikroelementlar ham uchraydi.

Mushaklardagi energetik almashinuvning o‘ziga xos tomonlari

M ushaklarning  qisqarishi  va  bo'shashishi  uchun  energiya  ATF 

sifatida b o ia d i.  Zaxira energiya ko‘p  boim agan miqdordagi ATF va 

kreatinfosfat holatida b oiadi. Bu zaxira  10-12 soniyaga yetadi.

Mushak beto‘xtov ishlaganda 40-50 soniyadan keyin glikogenning 

anaerob parchalanishi eng yuqori ko'rsatkichda boiadi, 60-70 soniyadan 

keyin  ishlayotgan  mushakka  O,  transporti  ortishi  hisobiga  aerob 

jarayonlar  ustun  turadi.  M ushak  tolasini  k o ‘p  m iqdorda  o ‘ragan 

mitoxondriyalarda aerob parchalanish natijasida ATF hosil bo  ladi.

ATFning  resintezi  ADFning  kreatinfosfat  bilan  transfosforlanishi 

hisobiga boradi. Ushbu reaksiyalami kreatinkinaza fermenti katalizlaydi:

Kreatinfosfat 

+ ADF -> kreatin + ATF

ATFning bunday resintezlanish y o ii juda tez va samaralidir.

Kreatinfosfatning mushakdagi zaxirasi  ko‘p emas,  shuning uchun 

ATF asosan glikoliz va to'qima nafas olish jarayonida hosil boiadi.

Mushak to'qim asida kreatinfosfat faqat energiya manbai boimasdan, 

balki to'qim a nafas  olishi va oksidlanuvchi fosforlanish davrida hosil 

boiuvchi makroerg*'  fosfat bogiam ing transport rolini bajaradi. Yurak 

mitoxondriyasi  matriksida  sintezlangan  ATF  ichki  membrana  orqali 

spesifik ATF-translokaza ishtirokida ichki membrana tashqi tomonida 

joylashgan  m itoxondrial  kreatinkinaza  izofermenti  faol  markaziga 

o'tkaziladi: membranaaro bo‘shliqda magniy ionlari ishtirokida muhitda 

k re a tin   b o i g a n d a   uchlam chi  fe rm e n t-su b stra t  ko m plek si  — 

kreatinkinaza-ATF-Mg+2  hosil  boiadi,  u keyin kreatinfosfat va ADF- 

Mg+2ga parchalanadi.

Kreatinfosfat  sitoplazmaga  chiqadi  va  ADFning  refosforlanishida 

miofibrilladagi kreatinkinaza reaksiyasida ishlatiladi.

Mushak bir m e’yorda ishlaganda o‘zining energetik sarflarini aerob 

metabolizm  hisobiga  amalga  oshiradi,  ko‘p  ishlaganda  esa  glikolitik 

yo‘1 bilan energiya bilan ta’minlanadi.

Muskulda umumiy ATF miqdori muskul massasining lg ga taxminan 

5 mk mol ni tashkil etadi. ATF sintezi to‘xtaganida bu miqdor taxminan

1  sekundli ishga yetadi.  Bundan  1  g muskulga har sekundda 5 mkmol 

atrofida 

ATF 

sintezlanib turishi kerak degan xulosa kelib chiqadi. Mana 

shunga asoslanib,  tanadagi muskullaming  1/3  qismi  (taxminan  10 kg 

muskul) ishga tushadigan va ish  10 daqiqa davom etadigan bo‘lsa, shu 

vaqt  ichida  1,5 

kg 

atrofida 

ATF 

sintezlanishini  (va  xuddi  shunchasi 

ADFga aylanishini) hisoblab chiqish mumkin. Bu raqam  taxminiy bir 

kattalik bo'lib, ko‘p darajada 

ishning 

jadalligiga bog'liq bo‘ladi.

Y u r a k  

muskuli bir kecha-kunduzda 100000 martadan ko  ra k o   proq 

qisqarib,  7200  1  atrofida  qonni  haydab  beradi.  M iokard  tuzilishi  va 

xossalari  jih atid a n   q izil  skelet  m uskullariga  o  xsh ay d i.  Yurak 

muskulidagi  energiya  alm ashinuvining  xususiyati  uning  tabiatan 

butunlay deyarli aerob bo'lishidir.

Yurak  m ushagida  ATF  va  k re atin fo sfatn in g   m iq d o ri  skelet 

mushagiga nisbatan kam, ATFning sarflamshi esa yuqori  Shuning uchun 

miokardda ATFning resintezi skelet mushagiga nisbatan jadalroq boradi.

Yurak mushagi uchun energiyaga boy fosforli birikmalaming hosil 

b o 'lish   y o ‘li  bo‘lib,  kislorodni  sarflanishi  bilan  b o g ‘liq  b o ‘lgan 

oksidlanuvchi  fosforlanish  hisoblanadi.  Shuning  uchun  ham  yurak 

mushagi kislorodning yetishmovchiligiga juda sezgir.

S kelet  m u sh ag ig a  n isb a ta n   yu rak   m u s h a g id a g i  m odda 

almashinuvining  o‘ziga  xos  tomoni  bo‘lib,  unda  yog‘  kislotalarining 

oksidlanishi  hisoblanadi.  Yurak  m ushagida  yog  k islo talarning  

oksidlanishi uchun 65-70%, uglevodlaming oksidlanishi uchun esa 30- 

35%  kislorod  sarflanadi.  O lein  k islota  m io k ard d a  ju d a  yaxshi 

oksidlanadi.

Mushak distrofiyasi va denervatsiyasidagi biokimyoviy 

o‘zgarishlar

Mushak  distrofiyasi  va  denervatsiyasida  m iofibrillyar  va  ba’zi 

sarko‘plazmatik  oqsiüam ing,  shuningdek  mioalbum inning  miqdori 

keskin  kamayadi.  ATF  va kreatinfosfat  konsentratsiyasi,  karnozin  va

anzerin miqdori pasayadi.

M ushak  to 'q im asin in g   parch alan ish i  b ilan   b o g 'liq   b o 'lg a n  

rivojlanuvchi  mushak  distrofiyalarida  mushak  fosfolipid  tarkibida 

o ‘zgarishlar  kuzatiladi:  fosfo tid ilx o lin   va  fo sfotid iletano lam in 

konsentratsiyasi keskin kamayadi, sfingomiyelin va lizofosfatidilxolin 

ko‘payadi.

E-avitaminoz davrida, muskullar denervatsiyalanganda, qimirlashi 

chegaralanganda (gips qo‘yilganda), paylar kesilganda muskul tolalari

zo ‘r  berib  parchalanadi.  E-avitaminozda muskullar atrofiyasi  muskul 

lizosomalari membranalaming peroksid ishtirokida lipidiar oksidlanishi 

m ahsulotlari bilan zararlanishiga bog‘liq, chunki antioksidant (vitamin 

E) bo'lm aganida bunday oksidlanish ancha faol holda boradi.

Kreatinuriya

M ushak  to'qimasi  patologiyalari  uchun  kreatin  metabolizmining 

o ‘z g a ris h i  va  uning  siy d ik   bilan   k o ‘p  m iqdofda  c h iq a rilish i 

(kreatinuriya) xos hisoblanadi. Uning miqdori bir kecha-kunduzda 2 g 

ga boradi. Miopatiyasi boigan kasallarda kreatinuriya kreatinning skelet 

m ushagida  ushlanib  turishi  va  fosforlanishining  buzilishi  natijasidir. 

Kreatinfosfat sintezi buzilgan b o isa, kreatinin hosil bo‘lmaydi va uning 

m iqdori  siydikda  keskin  pasayadi.  Kreatinuriya  va  kreatin  sintezi 

buzilishi  natijasida  siydikning  kreatin  ko‘rsatkichi  keratin/keratinin 

keskin ortadi.

M ushak kimyoviy tarkibining ontogenezda o'zgarishi

Em brional  mushak  to'qim a  o‘zining  kimyoviy  tarkibi  bo'yicha 

yuqori organizmlar  skelet mushagidan farqlanadi. Embrión mushagida 

funksional yetilgan mushakka nisbatan suv ko‘p bo‘ladi. Shuning uchun 

embrional mushak to'qimasida ho‘l to‘qimaga nisbatan hisoblanganda 

oqsil  um um iy miqdori  xuddi  shu  tur  hayvonlar  postnatal  rivojlanish 

d av rid a g i  m ushaklariga  nisb atan  kam   b o ‘ladi.  K atta  organizm  

mushaklariga nisbatan funksional yetilmagan mushakda miofíbrillyar 

oqsillar (miozin va aktomiozin)  miqdori past va stroma,  mioalbumin, 

shuningdek  globulinlar miqdori  esa k o ‘p.  Homila rivojlanish  davrida 

m iofíbrillyar  oqsillar miqdori  k o ‘payadi  va  mushak  ekstraktini  ATF- 

aza faolligi ortadi.

Embrional  mushak  to'qimasi  uchun  nukleoproteinlar,  shuningdek 

DNK  va  RNK  miqdorini  yuqori  bo‘lishi  xarakterlidir.  Embrionni 

rivojlanish  davrida  mushak  to ‘qimasida  nukleoprotein  va  nuklein 

kislotalam i  miqdori  tez  kamayadi.  Funksional  yetilmagan  mushakda 

m akroergik  birikmalar  (ATF  va  kreatinfosfat)  yetilgan  organizm 

m ushaklariga nisbatan  kam.  Imidazol  saqlovchi  peptidlar  (anserin  va 

karnozin)  mushak  to'qim asida  ontogenezni  ma’lum  davrida  paydo 

b o ia d i.  Bu  dipeptidlami  paydo  bo iish i  vaqti  mushak  funksiyasiga 

b o g ‘liq  va  harakat  refleksiga  imkon  beruvchi  reflektor  yoyning 

shakllan ish   ishini  Ca+2ga  sezgir  aktom iozin  va  ion  asoslarining 

boshlang‘ich davriga to‘g‘ri keladi.

Embrional mushak to‘qimasi ferment va izofermentlar spektrida ham 

° ‘ziga xos  tomonlar mavjud.  Aniqlanishicha ontogenez davrida  LDG 

izoferm ent  spektri  o ‘zgaradi.  3-5  oylik  em brión  skelet  m ushagi 

ekstraktida  LDG3 va  LDG,  izofermentlariga  LDG  umumiy  faolligini 

40  va  31%  to ‘g ‘ri  keladi.  E m brional  rivojlanishi  dav rida  LDG 

izoferm entlarini  katod  faolligi  asta-sekin  ortadi  va  anod  faolligi 

pasayadi, katta yoshdagilar skelet mushagida eng yuqori faollikka LDG5 

va LDG4 ega boiadi. Homilani rivojlanish davrida mushak to'qim asida 

geksokinazani izoferment spektri ham o ‘zgaradi:  izoferment I  faolligi 

ortadi  va  izoferment  II  faolligi  pasayadi.  Keltirilgan  m a’lum otlar 

ontogenezda mushak to‘qimasi kimyoviy tarkibini o'zgarishi faqat skelet 

muskulaturasiga to‘g ‘ri keladi.

Yurak mushagi va silliq  m uskulatura  kimyoviy tarkibini o‘ziga

xosligi

Yurak mushagi o‘zida qator kimyoviy birikmalar saqláshi bo‘yicha 

skelet mushagi va silliq mushaklar orasida o ‘rta holatni egallaydi. Quyon 

skeletining mushagida oqsil azotining umumiy miqdori 30-31  mg\kg, 

silliq mushakda esa (miometriy) -  20,3  mg\g gacha. Yurak mushagida 

va  ayniqsa,  silliq  mushakda  miofibrillyar  oqsillar  skelet  mushagiga 

nisbatan  kam.  Oshqozon  to'qim asi  silliq  mushagida  m iofibrillyar 

oqsillami umumiy miqdori skelet mushagiga nisbatan silliq mushak va 

miokardda  stromadagi  oqsillar  konsentratsiyasi  ko'pdir.  M a’lumki, 

yurak  mushagi  va  silliq  m uskulaturadagi  miozin,  tropom iozin  va 

troponin  o'zini  fízik-kimyoviy  xususiyatlari  bilan  skelet mushagidagi 

shu oqsillardan farqlanadi. Sarko‘plazmatik oqsillar fraksiyalarida ham 

m a iu m   o ‘ziga  xosliklar  aniqlangan.  Silliq  m ushak  va  m iokard 

sarko‘plazmasi skelet mushagiga nisbatan mioalbuminni foiz jihatidan 

ko'proq saqlaydi.

1 g yurak mushagi to'qimasida ATFning miqdori (2,60 mkmol) skelet 

mushagiga (4,43 mkmol) nisbatan kam, silliq mushakka nisbatan (1,38 

mkmol)  esa  ko‘p  b o iad i.  Glikogen  miqdori  bo'yicha  ham   yurak 

mushagi  skelet  va  silliq  mushak  orasida  o ‘rta  holatni  egallaydi.  S.E. 

Severin  (1965  y.)  m aium otlari  b o ‘yicha  yurak  va  silliq  mushakda 

anserin va karnozin (1  kg h o i massaga nisbatan 0,1  g dan k o ‘p emas) 

iz holatida aniqlanadi. Mushakni bajaradigan ish turi va fosfogiitseridlar 

miqdori  o ‘rtasida  m aium   b o g iiq lik   bor.  Miokard  boshqa  mushak 

to  qim alarig a  nisbatan  fo sfo g litse rid la rg a   boy,  eh tim o l,  u lar 

oksidlanganda uni  qisqarishi uchun  zarur energiyani  ko‘p  qismi  hosil 

boiadi.