Biologik kimyo

I

H2N  -   CHs  -   C O O H + C H j

I

CH2

glitsin

CO -  S K o A  

suktsinil-KoA

COOH

I

CHS  +   COj  +   H SK o/

I

CH2

H2N — CH

3

- C

- 0  

ß -aminolevulenat 

kislotasi

ß-am inolevulinatsintetaza  va  ß  -am in o lev u lin atd eg id ro taza 

fermentlari idora etiladigan fermentlar bo‘lib, ular gem va gemoglobin 

ta’sirida  ingibirlanadi.  Gem  bir vaqtning  o‘zida  a -   va  ß -  globinlar 

sinteziga ijobiy ta’sir ko'rsatadi (98-rasm).  Gem hosil bo‘lgan peptid 

zanjirlari  bilan birikib gemoglobin hosil bo‘ladi.

aminokislotalar

9 8 -ra s m .  Gem oglobin  b io sin tezi  boshqarilishi 

365

CO O P

I  I

'OOC 

CH,

...   , 

I 

I

p i r r o l  • 

C H , 

C H j

halqa •' 

1 

I 

С —  с 

Il 

II 

H jC  

~  с

____c h

porfobilinogen

Ш

5-атто1еуи1епа{ sintaza 

IPUV.Í 7 3*

ft* 

#} 

uroporfironogen  ni

I  porfobilinogcn-sintaza 

I 

4 2.1.24

i  grdroksimetil-sinlaza 

I 

4.3. 

t.d

!  uroporfirmogen-lll*sintaza 

I  4 .2  J. 75

Odam  organizmida  hammasi  bo‘lib  5-6  g  ternir bo‘lib,  shulardan 

65-70% gemoglobin tarkibida, 20 % yaqini mioglobinni tarkibida,  10- 

15 % jigar, taloq, ko'mikda zaxira holatda b o ia d i. Uning faqat  1% ga 

yaqin qismi gem tutuvchi fermentlar (katalaza, peroksidaza, sitoxromlar) 

va gemga aloqasiz ayrim oqsillar tarkibida bo‘ladi.

Organizmda ternir almashinuvida muhim aham iyatga ega bo‘ lgan 

transferrin va ferritin oqsillari mavjud. Transferrin-glikoproteid. Uning 

vazifasi  ternir to'planib boradigan va  sarflanadigan  to'qim alarga qon 

orqali ternir tashib berishdir. Transferrinning qondagi konsentratsiyasi

0,4 g/dl ga teng. Ichakda ternir transferringa o'xshash oqsil ishtirokida 

so‘riladi. Keyin ternir qondagi transferringa o‘tadi.

Ferritin  24  ta  protomerdan  tarkib  topgan  oligomer  oqsil  b o iib , 

molekulyar  og‘irligi  450000,  diametri  12  nm  atrofida  b o ig a n   ichi 

g ‘ovak sferik shaklga ega; bo‘shliqning diametri 7,5 nm, bu bo‘ shliqqa 

protomerlar  orasidan  kiradigan  6  ta  kanalchalar  mavjud  bo‘ lib,  shu 

kanalchalar orqali bo'shliqqa ternir ionlari (kam ida 2500 ta ternir ioni) 

kirib, ternir yadrosini hosil qiladi. Ferritindagi zaxira temiming tarkibi 

[(F e0 0 H )8(F e0  0 P 0 3H,)]  ko‘rinishidagi  gidroksidfosfat  shaklida 

bo‘ladi.

Transferrin  oqsilining  tarkibida  ternir Fe+3  holatda  b oiadi.  Uning 

vazifasi  temimi  Fe+3  ishlatiladigan joylarga  qon  oqimi  orqali  tashib 

berishidir.  Ferritin  oqsilining  tarkibida  ham  Fe+3  ioni  holatida  b o iib  

uning vazifasi transferrin oqsili tashib ketgan temimi to‘plab borishidir. 

Ichakdan ternir, maxsus transferringa o‘xshab ketadigan oqsil ishtirokida 

qonga so‘riladi.  Ternir oqsillar bilan birikkanda uch valentlik  holatda 

boiadi, biroq bir oqsildan ikkinchi oqsilga o'tganda Fe+3 holatdan Fe+3 

holatga va yana Fe+3 ga aylanib turadi.  Ternir yetishmaganda anemiya 

kasalligi kelib chiqadi.

Bir sutka davomida organizmdagi eritrotsitlaming taxminan 1% (20- 

25ml) parchalanishi natijasida ajralib chiqadigan (taxminan 20-25 mg) 

temimi organizm qayta o‘zlashtiradi.  Ammo  har  kuni  organizmdan  1 

mg  atrofida  ternir  o ‘t  y o ila r i,  buyrak  o rq ali  yo 'q o tilib   turadi. 

Yo‘qotilgan  ternir  ovqat  tarkibida  tushgan  ternir  hisobiga  to id irib  

turiladi.  Lekin  ichakda  temiming  so'rilishi  cheklangan  b o iib ,  ovqat 

tarkibida  tushgan  15-20  mg  temiming  1  mg  (taxminan  5%)  so‘riladi 

xolos. Hayz orqali ayollar qon yo'qotib turgani tufayli, ulaming temirga 

ehtiyoji  1,5-2 martako‘proq boiadi. Uzoq vaqt va tez-tez qon yo'qotish,

tez-tez homiladorlik va bola tug‘ish, hazm yo ‘llarida temir so'rilishining 

buzilishi  oqibatida  temir  yetishm ovchiligi  bilan  bog'liq  gipoxrom 

anem iyalar kuzatiladi. Bunday kasalliklami davolashda temir moddasiga 

boy bo‘lgan parhez taomlaridan tashqari temir preparatlari: temir sulfat, 

temir laktat, temir askarbinatlar keng qo‘llanilanadi. Bunday bemorlarga 

parenteral  y o ‘ l  bilan  kuniga  20-25  ml  quritilgan  eritrotsitar  massa 

eritmasi yuborilganda bemorlaming sog'ayishi uchun  2-3 marta qisqa 

muddat kerak bo‘lishi aniqlangan (A.Abrarov,  1977).

Eritrotsit metabolizmi

Eritrotsitlar o‘rtacha 4 oy umr ko‘radi. Eritrotsitlarda yadro, ribosoma, 

mitoxondriy  boim aganligi  uchun  oqsillar  sintezi,  aerob  oksidlanish 

jarayonlari bo‘lmaydi. Ular retikulotsit bosqichida sintezlangan oqsillar 

hisobiga faoliyat ko'rsatadilar. Eritrotsitlar faoliyat ko'rsatishi uchun qon 

plazmasi  bilan  eritrotsitlardagi  moddalar  konsentratsiyasi  farqining 

saqlanishi, faol transportini amalga oshirilishi uchun membranalarga ATF 

energiyasi zarur. Bundan tashqari, eritrotsitlar kislorod tashiganligi sababli 

uni  zaharli  ta’ siridan  va  boshqa  eritrotsitga  oksidlovchi  sifatida  ta’sir 

qiluvchi moddalar ta’siridan saqlanishi uchun ATF energiyasidan tashqari 

NADH, va NADFHjkofermentlari zarur.  Eritrotsitlaming bu omillarga 

b o 'lg a n   e h tiy o ji  eritrotsitlarda  kechadigan  anaerob  gliko liz  va 

glyukozaning pentozofosfat yo‘li bilan parchalanish jarayonlari hisobiga 

ta’minlanadi (100-rasm).

T 5  okjtationreduktaza 

VT\

 metgemoglobin-  rr-glyutation peroksidaza(Se]

[FAD] 1.6.4 2 

L z i 

reduktaza 

Ü L 

1.11.1.9/12

Gemoglobinlar tarkibidagi ternir Fe+2 holatda bo‘ladi.  Kislorod va 

boshqa oksidlovchi  ta’sirida gemoglobin tarkibidagi  temir oksidlanib 

Fe+3  holatga  o'tishi  mumkin.  Bunday  gemoglobin  m etgem oglobin 

deyiladi.  Metgemoglobin  kislorod  bilan  birikmaydi.  Qon  tarkibida 

metgemoglobinning  ko‘ proq  to‘ planishi,  kislorodni  to 'q im alarg a 

tashilishini  izdan  chiqaradi,  bu  o iim g a   olib  boradi.  Organizmda  har 

kuni  gemoglobinning  0,5%i  metgemoglobinga  aylanadi  va  buning 

samarasida kislorodni faol shakllandan biri superoksid ioni  ham hosil 

b o iad i.  Metgemoglobinreduktaza metgemoglobinni qaytadan normal 

gemoglobinga aylantiradi.

f j   ]  superoksid-dismutaza 

[

2

]   katalaza

101-rasm. Kislorodning faol shakllari

Superoksid  —  O,  superoksiddismutaza  ta’sirida  ikkita  vodorod 

protonni biriktirib olib, vodorod peroksidga aylanadi:

0 ,  + 2H +  ->  H A

Vodorod  peroksidi  eritrotsitlarda  ko‘p  bo'ladigan  katalaza  va 

qaytarilgan glutationdan foydalanuvchi glutationperoksidaza ta’sirida 

parchalanib turadi:

katalaza

2H ,0,  ------------------- — >  2H ,0 + 0 :

glutation peroksidaza 

2 H ,0 , + 2GSH----------------------— ----- > 2 H ,0 + 0 ,+  GSSG

Hosil bo‘lgan glutationning oksidlangan shakli pentozofosfatyo‘lida 

hosil  bo'lib turgan NADFH,ni  vodorodi hisobiga qaytarilib turadi va 

bu jarayonni glutationreduktaza fermenti katalizlaydi:

glutationreduktaza

GSSG + NADFH,----------------------- ----------------

> 2GSH +  NADF+

Bu jarayonlar normal holatda eritrotsitlarda O, ni ko‘ p to ‘ planishiga 

yo ‘ l qo‘ymaydi. Biroq organizmgako‘p miqdorda oksidlovchi moddalar 

tushib qolishi natijasida metgemoglobinning hosil boMishi  oshadi. Bu 

jarayon o‘znavbatida O,' ni ko‘p hosil bo‘lishiga olib keladi (101-rasm). 

Natijada, bu sistema faól shakldagi kislorodni bartaraf etishni uddalay 

olm ay  qoladi.  Bulaming  hammasi  superoksid,  vodorod  peroksid  va 

kislorodning  boshqa  erkin  shakllarini  to‘planishiga,  u  o  z  navbatida 

eritrotsit  membranasidagi  oqsillar,  lipidlami  perekisli  oksidlanishga 

uchratib, eritrotsitlaming gemoliziga sabab bo‘ladi. Tibbiyot amaliyotida 

metgemoglobinreduktazani faolligini irsiy pasayishi natijasida vujudga 

keladigan oilaviy metgemoglobinemiya pentozofosfat yo‘ lining birinchi 

fermenti  glyukoza-6-  fosfatdegidrogenazaning  faolligini  irsiy  past 

bo‘ iish  holatlarida  uchrab  turadi.  Bunday  odamlar  oksidlovchilar 

ta’ siriga ko‘proq sezgir b o iadilar.

Kislorod va uglerod dioksidining tashilisbi

Kislorodni  o‘pkadan  to‘qimalarga,  CO,  ni  to‘qimalardan  o'pkaga 

qon  o qim i  orqali  ta s h ilis h in i  ta ’ m inlovchi  k u c h la ri  ular 

konsentratsiyalari  gradiyentining  qon  bilan  alveolalar  va  to‘qima 

suyuqligi  o‘rtasidagi  farqidir.  Alveolalar  havosida  O,  parsial  bosimi

100 mm ga teng (simob ustun hisobida). Hujayralararo suyuqlikda bu 

ko'rsatgich 35 mm ga teng.

29-jadval

Organizmda  kislorod va uglerod dioksidi konsentratsiyalarining farqi

gradiyenti

Havo, organizm 

suyuqligi

Parsial bosimi, sim.us.mm Gemoglobinni 0 2  bilan 

to‘yinish darajasi

o 2

co

2

Atmosfera havosi

157

0,3

—

Alveolalar havosi

100

40

—

Arterial qon

93

40

97

Hujayralararo suyuqlik

35

50

—

Venoz qon

40

46

64

po ?*

pCO*T,pHA

4  Q;>  +  H by •  8P Q

T

1 ~v

V  

h

«CL a

pOjt 

pCOj4  pH* 

ÎBPû!«

\

 

i&U

. 

m

 

X ___

102-rasm .  Gemoglobindagi allosferik  effektorlar

Organizmda  CO,ni  bir  qismi  qonda  erig a n   holda,  bir  qismi 

gemoglobinga birikib, karbgemoglobin holda, asosiy qismi esaK H C03 

holatida  o‘pkaga  tashib  keltiriladi  (102-rasm ).  Kislorodni  qondan

to‘qima suyuqligiga o'tilishida ulami konsentratsiyalar gradiyentidan 

tashqari  hujayralardan  qo‘ shimcha miqdorda  qonga o'tgan  CO,  ham 

roi o'ynaydi. Karbonat angidrid gemoglobinning kislorodga yaqinligini 

kamaytiradi.  Bu  hodisada  eritrotsitga  kirgan  CO, undagi  H20   bilan 

karboangidraza  fermenti  ta’sirida  H ,C 03  ga  aylanishi  bilan  b o g iiq  

boiib, H ,C 03 kuchsiz turg‘un kislota boim aganligi uchun u H+ + H C03' 

ionlariga parchalanadi. Hosil bo‘lgan H+ protonlar gemoglobinni oqsilli 

q ism id ag i  b a ’ zi  k is lo t a li  g u ru h larig a  b ir ik a d i,  bu  ja ra y o n  

oksigemoglobinni kislorodga yaqinligini pasaytiradi. Buning natijasida 

oksigemoglobinni kislorodi undan ajralib, to‘qimalarga o‘tadi.

Ana  shu  65  mm  ni  tashkil  etuvchi  farq  kislorodni  alveolalardan 

qonga va qondan to‘qim alarga o‘tishini ta’minlovchi omil hisoblanadi. 

Mitoxondriyalarda  kislorod  sarflanib  suvga  aylanib  turadi,  shu  bois 

mitoxondriyalar  hujayrada  go‘yo  kislorod vakuumini  hosil  qiladi  va 

eritrotsitlar vositasida havodan olingan kislorod go‘yo shu «vakuum»ga 

so‘rilib turadi.

Alveolalarda 97% kislorod bilan to'yingan gemoglobin to‘qimalarda 

dissotsiatsiyalanib, kislorodni to‘qima suyuqliklari orqali hujayralarga 

beradi.  H u jayralard an   ajralib   chiqayotgan  CO,  oksigem oglobin 

d isso tsia tsiy a sig a   yo rd am ch i  omil  bo‘ lad i.  T o'qim alarda  CO, 

hujayralararo suyuqlikdan qonga tez diffiiziyalanib o‘tadi. Eritrotsitlarda 

CO,  k a rb o a n g id ra z a   t a ’ sirid a   H ,C 0 3  g a  a y la n a d i.  Uning 

dissotsiatsiyalanishi natijasida H+ va HC03‘ ioni hosil boiadi. H+ protoni 

gemoglobin bilan birikib O, ajralib chiqishini osonlashtiradi. 0 ‘pkada 

to'qimalarda  b o iib   o'tadigan jarayonlarga  teskari  jarayon  kechadi: 

o‘pkada H S 0 3  hosil qiladi, u o‘z navbatida H ,0 va CO, ga parchalanadi, 

CO, o‘pka alveolalariga chiqadi; HHb esa HbO, ga aylanadi. Shunday 

qilib,  to‘qim alarda  CO,  oksigemoglobindan  O,  ni  siqib  chiqaradi, 

aksincha  o‘pkada  O,  CO,  ni  qondan  alveolalarga  siqib  chiqaradi.  Bu 

hodisa Bor effekti degan nom bilan ataladi.  Bor effekti to'qimalardan 

o‘pkaga  80%  CO,  ni  tashib  berilishini  ta’minlaydi,  CO,  ning  qolgan 

qismi plazmada erigan holda hamda karbogemoglobin shaklida tashiladi : 

Hb-NH, +  CO,  ->  Hb-NH - COOH - »   Hb-NH- COO' + H*

Bu reaksiya eritrotsitlarda,  to‘qimalarda chapdan o‘ngga, o‘pkada 

esa teskari yo ‘nalishda boradi.

Xulosa qilib aytganda, to‘qimalarda CO, oksigemoglobindan 0 ,n i, 

o‘pkada esa O, qondan CO,ni alveolalar havosiga siqib chiqaradi. Buni 

Bor effekti deyiladi.

Qonning bufer sistemasi

Organizm ichki muhiti pH ko ‘rsatkichining doim iyligi maxsus bufer 

sistemalar  va  bir qancha fiziologik  mexanizmlarning  (o ‘pka,  buyrak 

faoliyati va boshqalar) birgalikdagi faoliyati orqali ta ’minlanadi.

Bufer  sistema  deb  biror  muhitga  kislota  yoki  ishqor  kiritilganda 

muhit pH ko'rsatkichining o‘zgarishiga qarshilik ko'rsatuvchi sistemani 

aytiladi. Qonning normal pH ko'rsatkichi o'rtacha 7,4 ga teng.

Qonning eng muhim bufer sistemalari:  bikarbonat,  fosfat  oqsil va 

aymqsa gemoglobin bufer sistemalaridir.

Bikorbanat b u fer sistem a si -  qon bufer hajmining  10%-ni  tashkil 

etadi. Bu sistemaning kislota-asosli jufti proton donori bo'lmish karbonat 

kislota (H ,C03) va proton akseptori bo'lmish bikarbonat ioni (HCO  ) 

dan iborat. 

3 

’

H ,C 03 

->  H+ 

+ 

h c o

3- 

Proton donori 

proton akseptori

Qonda pH ko'rsatkichi  normal (7,4)  bo'Iganda  bikorbanat ionlari 

(HC03 ) konsentratsiyasi CO, konsentratsiyasidan 20 marta ko‘p bo'ladi 

(H C03/H,C03 =  20/1). Agar qonga kislota xususiyatli birikmalar ko‘p 

ajralsa, H'  ionlari bikorbanat ionlari (H C03) bilan birikib H,CO  hosil 

qiladi. Uning plazmada kamayishi CO,ni o‘pka orqali ajralishi natijasida 

kuzatiladi. Agar qonda ishqoriy moddalar ko‘paysa, ular karbonat kislota 

bilan reaksiyaga kirishib, bikarbonat ioni (H C 03 ) va  suv hosil qiladi. 

Bundan  tashqan  bufer sistemasi komponentlari  normal  muvozanatini 

saqlashda fiziologik mexanizmlar ham muhim rol o ‘ynaydi.

F osfot b u fer sistem a si -  H ,P042' ioni (proton akseptori) dan tarkib 

topgan:

H,PO ; 

_> 

h

+  +  H ,P 042- 

Proton donori 

proton akseptori

Bu sistemada NaH2P 0 4 kislota, Na,HP04 esa tuz vazifasini o'taydi.

Fosfat bufer sistemasi qon bufer hajmining faqat 1 % ni tashkil etadi.

Oqsil bu fe r  sistem a si -  plazma kislota-ishqoriy muhit muvozanatini 

saqlashda  boshqa  sistem alarga  ko‘ra  kam roq  ah a m iy a tg a   ega 

Molekulasi (H,N)ra  •  R  •  (COOH)u shaklida tuzilgan.  Shu jumladan 

oqsil ham amfoter elektrolitrdir. Oqsil molekulasidagi karboksil guruhi

dissotsiatsiyasi  natijasida 

W   ioni  ajralib,  oqsil  molekulasi  kuchsiz 

organik kislota xususiyatiga ega bo‘lib qoladi:

COOH 

c 0 0 ’

I 

1 

i  

---------------------- ■+ 

R 

+  H

HH2

Oqsil molekulasidagi  NH,  uning ishqoriy xossasini ta’minlaydi, 

chunki  NH,  o‘ziga H+ ionini biriktirib  R  -  NH3  ga ^ lana  ‘ ,

Oqsil  m olekulasining  bu  shakli  amfion  deyiladi  Garchi  ular 

elek tro n eytral  zarrachalar  b o is a d a   m uhitning  pH  o  rsa 

1 

o‘zgarishiga ko‘ra yoki  ishqoriy, yoki kislotalik xossaga ega bo  ladi 

n ^ n o ln h i n  bu fer s is te m a s i-qonmngengkuchli 

b u f e r  

sistemasidi.

U qonning umumiy bufer hajmlning 70%ini tashkil etadi. Gemoglobm 

bufer  sistem asi  ionlashmagan  gemoglobm  HHb  (Proton  d°nori) 

gemoglobm  kaliy  tuzi  -   KHb  (proton  aksepton)  dan  tark.b  topga^ 

Kislotali xossaga ega bolgan birikmalar gemoglobmnmg W y t o h t a  

birikib kislotaning kaliy tuzini hosil qiladi va bunda erkin gemogotnn 

hosil b o ia d i.  Gemoglobinning buferlik xususiyati avvalo  ana  shunga

asoslangan. 

,  u m .

KHb  +  H2C 0 3 

-*■ 

K H C03  +  HHb

Qon ivishi

Qonning  ivishi  molekulyar  mexanizmiga  bägishhngan  birinch, 

nazariya  1872-yilda  A.A.  Shmidt  tomomdan  yaratilgan  bo  lib,  unga 

ko‘ra  qon  ivishi  fermentativ  jarayondir.  Bu  jarayonda  uch  omiil  -  

fibrinogen, fibrinoplastik omil, trombin ishtirok etadi Jrom bm  ta  suida 

dastlabki  ikkita  omil birikishidan  fibrin hosil  boiadi. 

tarkibida  tromb  boim agani  uchun  ivim aydi.  Keyinchahk  Shmidt 

shogirdlari, jumladan, Moravits va uning o‘quvchilan, tomomdan fibn 

0

‘tmishdoshi fibrinogen, trombin o‘tmishdoshi Protrombin ek"“  ’^

 

ivishida  trombotsit  trombokinazasi,  Ca 

Ionian 

ham  ishtirok  etishi

“ ‘ s t o i d t   va  M oravits  nomi  b il.n   b o g -Ii,  boMgan  , 0 »   ivish 

m exan izm in i  tushuntiruvchi  ferm entativ  n az an ya  „uyid ag.ch a 

ifodalanadi.

Hozirgi zamon  tasavvuriga ko‘ra qon ivishida plazma,  trombotsit 

Itaia°d?ima k0mp0nentlari ishtirok etadi-  Ularni qon ivish omillari deb

I - faza

Protrombin

Tromfcokinaza -

[jrornbin 

j

pFibrinooen

II - faza

Qon plazm asi o m illa r i.

I  omil  (fibrinogen)  -   qon  ivishda  ishtirok  etuvchi  asosiy  omil. 

hkoproteid  jigarda  sintezlanadi,  molekula  massasi  330000,  qon

plazmasidagi konsentratsiyasi 2-4 g/1, molekulasi 3 juft o'zaro o'xshash

bo  lmagan pept.d zanjiridan  tarkib topgan bo‘lib, ular o'zaro disulfid 

bog  Ian orqali bog  langan.

II  omil  (protrom bin)  -   qon  ivishda  ishtirok  etuvchi  aso siy 

omillandan bin, trombm (ferment)ning o'tmishdoshi, kim yoviyjihatdan 

ghkoproteid  a   -giobuhniar  fraksiyasi  tarkibiga  m ansub,  jig a rd a

o‘zgaradi 

^   b' lan birikishi natiJasida qonformatsiyasi

l II„ 0 m ili t° ‘ qim a  tro m b o P la stin i)  -   lipopro tein,  to ‘qim a 

jarohatlanganda hosil boiadi, molekula massasi  167 000 000.

p f .IV T 11 

(,kalsiy  ionlari) -   q°n  ivishining ko‘p  fazalarida ishtirok

fenn  f ml"dan’  *   omilninS  faollashuvida,  to'qim a  tromboplastin

ishtirok 

Pr°k0nVertin  faoI,ashuv|da.  trombm  hosil  bo‘lishida

V 

omil  (p ro ak selerin )  -   akselerin  o ‘tmishdoshi  g lo b u lin lar 

iraks.yas.ga mansub, jigarda  sintezlanadi,  tug‘ma yetishm ovchiligida 

paragemofihya kasalligi kuzatiladi.

Ü

°m! 1 (antiJibrino,izin’ prokonvertin) -  konvertin o‘tmishdoshi 

jigarda sintezlanadi.

VIII  omil  (gem ofiliyaga  q a rsh i  A  globulin)  -   uning  tug  ma

yetishmasligi gemofiliya A nmg kelib chiqishiga sabab bo‘ladi

X  omil Tn 

f

 

qarShi V gl0buHn’ K ristm as om lli) -  faol

X  omi  hos  1  bo  lishida  qatnashadi.  Tug‘ma  yetish m o vch iligid a 

gemofiliya V kasalligi kuzatiladi. 

ë

V 

nm il iP rau e r-S tv u art om ili) -  bemorlar familiyasi bilan atalgan, 

om illaridan  b in . Bu  omil  yefchm asa qon  rnsh vaqt.  uzayadi,  am

Bem

M LmmSwrg‘«»la»hflr»vChl.mlO-hosilMganfibriB

ishtirok etuvchi plazma omillaridan rnhqari bu jarayonda 

10

 dan ortiq 

x ilm a-x il trombotsit omillari ham ishtirok etadi.

Qon ivtshining tashqi yo'IHOs

protrombin komplaksi

103-rasm .  Qon ivishining sxemasi 

376

tikilgan fibrin polimeri

Qon  tomirlan  shikastlangan jo yd a  ochilib  qolgan  hujayralar  aro 

matnksga m>mbots,tlar birikib trombotsitlardan iborat tiqin hosil b oladT

fiirin a aan  .lf 

P 

erUVChan fibnn°8en oqsilini erim aydigan 

bnnga aylantiradigan reaksiyalar ishga tushadi.  Hosil  b o ig a n   fibrin

h°H 

‘  r

tiqiDga ° ‘tirib’ unin8 y ^ id a  tromb hosil bo‘ladi

Trombda entrotsjtlar ham bo'ladi.  Demak, qonning ivib qolishida o ‘n

beshga  yaqin  plazma  o q sillari  v a  Ioaqal  bironta  to‘ qim a  o q sili

L U2 S t i t' 2 ? b  hT ll  b° iladi8r   SOh3dagi  huj3yra  mem^ran alari 

tosrolipidlan, Ca- 

Ionian 

va 

trombotsitlar 

ishtirok etadi.

Qon plazmasidagi qon ivishida ishtirok etadigan oqsil tabiatli om illar 

jigarda  sintezlanadi.  Ulammg  ko'pchiligi  profermentlar  bo‘lib,  ivish 

davomida  faol  fermentlarga  aylan ad i.  Faollashgan  ivish   o m illari 

profermentning nm raqami bilan belgilangan simvoli yoniga « a »  qo'shib 

yozish bilan belgilanadi (II -  n « a » , X -  X «a» va hokazo).

Tromb hosil boMishi

b o ^ r F ? 8  h° si‘ b0‘|jshi  fibrinogenni  fibringa  aylanishi  bilan 

L ffn ln t H  nn° f en^ 

b° 8 ‘ ,ari  y ° rdamida  ° ‘2aro  birikkan  uch

340  000  J 3. T  r   “  f  

tOPgan ( a *’ 

V- Molekulyar o g 'irlig i 

340  000.  Molekula uzunhgi 45  nm,  yo ‘g ‘onligi  9 nm,  uning qondagi

konsentratsiyasi 0,3 g/dl. 

Huimagi

va  R r T bm (II(va B fibrmopeptidlar) ajratib oladi:

fibrinogen 

fibrin

~ V