O’zbekiston respublikasi oliy ta’lim fan va innovatsiyalar vazirligi mirzo ulug’bek nomidagi o’zbekiston milliy universiteti biologiya fakulteti sirtqi bo’lim biologiya yo’nalishi

O’ZBEKISTON RESPUBLIKASI OLIY TA’LIM FAN VA INNOVATSIYALAR VAZIRLIGI
MIRZO ULUG’BEK NOMIDAGI O’ZBEKISTON MILLIY UNIVERSITETI
BIOLOGIYA FAKULTETI
SIRTQI BO’LIM BIOLOGIYA YO’NALISHI
O’SIMLIKLAR FIZIOLOGIYASI FAOL MODDALARI FANIDAN

MUSTAQIL ISH
Mavzu: Fermentlar va ularning spsetsifikligi.


Bajardi:
Tekshirdi:

Toshkent-2023

REJA

Kirish.
1.Fermentlar haqida umumiy tushuncha.
2. Fermentlarning sinflanishi va vazifalari
3.Fermentlarning ta’sir etish mexanizmi
4.Fermentning o’ziga xos xususiyati va spsetsifikligi.
Xulosa
Foydalanilgan adabiyotlar

Kirish.
Fermentlar deb organizmdagi kimyoviy reaksiyalarni tezlashtiruvchi biologik faol oqsillarga aytiladi. (Lotincha «Fermentum» – achitqi yoki «enzim» grekcha «en» – ichki, «zim» tomizg‘i). Fermentlar tashqi muhitdan tushgan va organizmning o‘zida hosil bo‘lgan moddalarning o‘zgarishini amalga oshiradi. Ovqat moddalarning o‘zlashtirilishi va ularning keyinchalik ishlatilishi, yuqori molekulali birikmalardagi kimyoviy energiyaning biologik oksidlanish davrida ajralishi va hujayra hamda to‘qimalarning ularning rivojlanishi va takomillanishi davrida struktur elementlarining hosil bo‘lishi fermentlarning bevosita ishtiroki ostida boradi. Fermentativ reaksiyalar asosida moddalarning o‘zgarishi organizm hayot faoliyatining material va energetik asosini tashkil etadi, shuning uchun fermentlar hayot jarayonlarini haraktlantiruvchilari bo‘lib hisoblanadilar (34-rasm). Fermentlar to‘g‘risidagi birinchi ma’lumotlar XVII asrda nemis olimi Libaviya va golland olimi Van Gelmontlar tomonidan xususiyatlarini spirtli bijg‘ish o‘rganishda aniqlangan. XVIII asr oxirida Reomyura va Spallansiani yirtqich hayvonlarning me’da shirasida go‘shtni hazmlanishi mexanik ta’sirda emas, balki kimyoviy jarayon tufayli ekanligini isbotlaganlar. 1836-yili esa Shvan me’da shirasida pepsin fermenti borligini kashf qilgan. Rus olimi K.S. Kirxgoff birinchi bor kraxmalni shakarga aylanishida kimyoviy moddalar (fermentlar) ishtirokini ko‘rsatgan bo‘lsa, 1837-yili Payyen va Perso ularni ajratib olgan va termolabilligini aniqlaganlar. Shu yili Berselius fermentlarni anorganik katalizatorlar bilan solishtiradi. M.M. Manaseina, G. Buxner va E. Buxner bu yo‘nalishdagi ishlarni davom ettiradilar, 1894-yildesa E.Fisher fermentlar spetsifikligini «qulf-kalit» nazariyasi asosida isbotlab beradi. XX asrning boshlarida I.P. Pavlov oshqozon-ichak yo‘lidagi fermentlar nofaol – proferment holatda bo‘lishini, tripsinogenni enterokinaza ta’sirida faollanishini ko‘rsatadi va fermentlar faolligini aniqlash usullarini yaratadi. Mixaelis va Menten 1913-yilda fermentlar ta’sir etish mexanizmi va fermentativ reaksiyalar kinetikasini yaratishadi. 1926-yili Samner ureaza fermentini kristall holda oladi va uni oqsil tabiatligini ko‘rsatadi. 1957-yili Viland va Pfleyderer fermentlarni molekulyar shakllarda – izofermentlarda bo‘lishini isbotlaydilar. 1960-yilda Fillips lizotsimni uchlamchi strukturasini rentgenostruktur tahlil orqali aniqlaydi. Fermentlar neorganik katalizatorlardan quyidagilar bilan farqlanadi: 1. Juda yumshoq sharoitlarda faollik ko‘rsatadilar (past temperatura, normal bosim, pHning ma’lum qiymatlari va boshqalar). 2. Kimyoviy reaksiyani juda jadal tezlashtiradilar (35-rasm). 3. Yuqori spetsifiklikka egadir. 4. Fermentlar faolligi boshqariladi. 5. Fermentativ reaksiya tezligi ferment miqdoriga to‘g‘ri proporsionaldir. Fermentlar uchun xos bo‘lgan bir qator xususiyatlar ularning oqsil tabiati bilan bog‘liqdir. Fermentlar tuzilishi. Fermentlar oqsil tabiatli bo‘lganligi uchun birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to‘rtlamchi qurilishga egadir. To‘rt-lamchi qurilishga ega bo‘lgan fermentlar bir necha protomerlardan tashkil topgan. Katalitik xususiyatga ega bo‘lgan oddiy (ferment-proteinlar) va murakkab (ferment-proteidlar) fermentlarga bo‘linadi. Murakkab fermentlar oqsil qismi (apoferment) va oqsil bo‘lmagan qismi (kofaktor)dan iborat. Kofaktor bo‘lib metall ionlari yoki organik birikmalar bo‘lishi mumkin. Apoferment va kofaktor alohida faol emasdir, ularning birikishi faol fermentni hosil qiladi va uni xoloferment deyiladi. Kofaktorlar termostabil moddalardir, ko‘pchilik fermentlar qizitilganda faolligini yo‘qotadi. Oddiy va murakkab fermentlarning uchlamchi qurilishida ma’lum bir funksiyani bajaruvchi maxsus markazlar mavjud. Murakkab fermentlarning faol markaziga kofaktor kiradi. Oligomer fermentlarda faol markazlar soni subbirliklar soniga teng, yoki ikkita subbirliklar faol markazni hosil qilishi mumkin. Ba’zi fermentlarda faol markazdan tashqari regulyator – allosterik markaz bo‘lishi mumkin. Bu markaz modifikatorlar bilan birikadi. Modifikatorlar ferment faolligini oshirishi (effektorlar) yoki susaytirishi (ingibitorlar) bo‘lishi mumkin. Faol markazda kontakt – ya’ni substrat bilan birikuvchi, katalitik – fermentativ reaksiyani katalizlaydigan joy mavjud (36 rasm). Aktiv markaz polipeptid zanjirlarning turli joylaridan o‘rin olgan 12-16 aminokislota qoldiqlaridan hosil bo‘ladi. Polipeptid zanjirining boshqa aminokislota qoldiqlari faol markazni to‘g‘ri fazoviy joylashishini va reaksion holatini belgilaydi. Oddiy fermentlarda faol markazning kontakt va katalitik joylari aminokislotalarning funksional faol guruhlaridan hosil bo‘ladi, murakkab fermentlarda asosiy vazifani kofaktorlar bajaradi. Fermentativ katalizda quyidagi funksional faol guruhlar ishtirok etadi: dikarbon aminokislotalarning COOH va peptid zanjirining C – uchlarining COOH guruhlari; lizinning NH+2 guruhi va polipeptid zanjirining N – uchi NH3 guruhi; argininnig guanidin; triptofanning indol; gistidinning imidazol, serin va treoninning OH; oltingugurt tutuvchi aminokislotalarning SH-guruhlari, tirozinni fenol guruhlari ishtirok etadi. Kofaktorlar apoferment bilan birikishiga qarab 2 guruhga bo‘linadi: Prostetik gruppa – bunda kofaktor apoferment bilan kovalent bog‘lanadi. Koferment – bunda kofaktor apoferment bilan nokovalent bog‘lanadi va tez dissotsiatsiyalanadi (37-rasm). Kofaktorlar strukturasiga ko‘ra vitaminli va vitamin bo‘lmagan kofaktorlarga bo‘linadi. Vitaminli koferment tiaminli (TMF, TDF, TTF), flavinli (FAD, FMN), pantotenatli (KoA, defosfo-KoA, 1fosfopantotenat), nikotinamidli (NAD, NADF), piridoksinli (PALF, PAMF), flavinli (TGFK), kobamidli (metilkobalamin, dezoksimetilkobalamin), biotinli (karboksibiotin), lipoil (lipoamid), xinonli (ubixinon, plastoxinon) va karnitinli (karnitin)larga bo‘linadi. Vitamin bo‘lmagan kofermentlar o‘z navbatida nukleotidli (UDFGK), fosfomonosaharidli (glyukozo-1,6-difosfat, 2,3-difosfoglitserat), metalloporfirinli (gemlar, xlorofillar) va peptidliga (glutation) bo‘linadi.
Kofermentlar funksiyalar Metallar ham ferment tarkibiga kiradi (11-jadval). Metallofermentlar keng tarqalgan bo‘lib barcha fermentlarning ko‘p qismini tashkil qiladi. Metallofermentlar 2 guruhga bo‘linadi: fermentlarda faollashtiruvchi vazifasini o‘tovchi metallar (bunday fermentlar metallarsiz ham katalitik vazifani bajaradi) va kofaktorlik vazifani bajaruvchi metallar (metall ionlarisiz ferment faol emas).Muhitning ferment faolligiga ta’siri. Fermentlar molekulasining sirtida ko‘pgina zaryadlangan guruhlar mavjud. Ferment molekulasining umumiy zaryadi manfiy va musbat zaryadlangan guruhlarning nisbati bilan belgilanadi. Muhitning o‘zgarishi zaryadning ortishi yoki pasayishiga olib keladi. Muhitning ma’lum qiymatida oqsil zarrachasi elektroneytral bo‘lib qoladi, ya’ni manfiy va musbat zaryadlar soni bir xil bo‘lib qoladi va ferment molekulasi zaryadga ega bo‘lmaydi, ya’ni izoelektrik nuqtada bo‘ladi. Ko‘pchilik fermentlar yuqori turg‘unlik va faollikka izoelektrik nuqta yoki unga yaqin bo‘lgan sharoitda ega bo‘ladilar. Muhitning keskin o‘zgarishi molekula konformatsiyasining o‘zgarishiga olib keladi; denaturatsiya va fermentning inaktivatsiyalanishini vujudga keltiradi. Fermentativ faollik eng yuqori bo‘lgan nuqta fermentning optimal pHi deb ataladi. Bunda ham ferment faol markazidagi funksional faol guruhlar maksimal reaksion holatda ham substrat fermentning bu guruhlari bilan bog‘lanishining eng qulay holatida bo‘lishi mumkin. Ferment faolligining pHga bog‘liqligi qo‘ng‘iroqsimon shaklga ega. Hujayra ichida joylashgan fermentlar odatda neytral muhit (pH 7,2), ya’ni tana suyuqliklari ega bo‘lgan pH qiymatiga egadirlar. Pepsin kabi hujayradan tashqarida faollik ko‘rsatuvchi fermentlar optimum pHga kislotali muhitda ega bo‘lishlari mumkin.Ferment pepsin kislotali pankreatik tripsin arginaza fosfataza amilaza Optimum 1.5-2.5 4.5-5.0 6.4-5.2 7.8 9.5-9.9 pH Fermentativ reaksiya tezligining pH muhitiga bog‘liqligi muhim amaliy ahamiyatga egadir. Jumladan, ferment faolligini aniqlashda optimal muhitni bufer eritmalar yordamida tanlash kerak. Fiziologik yoki patologik holatlarda hujayrada pH muhitni kichik diapazonda siljishi (azidoz yoki alkaloz) fermentativ reaksiya tezligiga ta’sir etadi va modda almashinuvining keskin o‘zgarishiga olib keladi.Tirik organizmlarda fermentativ reaksiyalar tezligining haroratga bog‘liqligi Organizm haroratining muayyan darajadan ortib ketishi fermentlar faolligini pasaytiradi. Fermentativ reaksiya maksimal faoliyat kechiradigan daraja ushbu ferment uchun optimal harorat deb yuritiladi. Ko‘pchilik fermentlarning ta’siri uchun optimal tana harorati 370Cga yaqin (normal tana harorati). Masalan: oqsil va kraxmalning kislotalar bilan gidrolizi 1000Cda bir necha soat davomida kechadi, ferment ta’sirida esa 370Cda bir necha daqiqada sodir bo‘ladi. H2O2 ning temir ionlari bilan parchalanishi sekin boradi, katalaza fermenti ta’sirida esa juda tez kechadi va fermentdagi 1 mg temir 10 tonna neorganik temirning o‘rnini bosadi. Fermentativ reaksiyalar tezligini tana haroratiga bog‘liqligi muhim amaliy ahamiyatga egadir. Masalan, infeksion omillar ta’sirida organizmda isitmaning ko‘tarilishi (lixoradka) biokimyoviy jarayonlarni tezlashtiradi va hujayrada endogen substratlarni tanqisligini vujudga keltiradi (organizmni darmonsizlantiradi). Negaki tana haroratining 1oC ortishi fermentativ reaksiyalar tezligini 20% oshiradi. Ba’zi fermentlar termolabil bo‘lgani sababli yuqori tana haroratida denaturatsiyaga uchraydi va biokimyoviy jarayonlar tabiiy kechishini o‘zgartiradi. Bularni oldini olish uchun lixoradka holatida dori vositalar qo‘llanilishini taqozo etadi. Demak, ulardagi modda almashinuvini pasaytirishi ajratilgan a’zolarni sovutishda qo‘llaniladi. To‘qima va suyuqliklarni yaxlatilgan holatda yoki past temperaturada saqlash autokatalitik parchalanishning oldini olish usuli bo‘lib qoldi. Fermentativ reaksiyalar substrat konsentratsiyasigabog‘liq holatda kechadi. Bunday sharoitlarda reaksiya tezligi muhitda mavjud bo‘lgan ferment miqdoriga proporsionaldir. Bu proporsionallik ma’lum chegaragacha saqlanadi, undan tashqarida substratning yetishmasligi natijasida reaksiya tezligi pasayadi. Substrat konsentratsiyasi ortishi ferment faol markazini to‘yinishiga olib keladi va ferment-substrat kompleksi maksimal darajada hosil bo‘ladi, natijada fermentativ reaksiyani maksimal tezlashishiga olib keladi. Fermentativ reaksiya tezligini substrat konsentratsiyasiga bog‘liqligiga qarab reaksiya darajasini belgilash mumkin. «Nol» darajada fermentativ reaksiya tezligi doimiy va substrat konsentratsiyasiga bog‘liq emas (Vmax). «Birinchi» darajada fermentativ reaksiya tezligi substrat konsentratsiyasi ortishiga qarab to‘g‘ri proporsional bo‘ladi. Shuning uchun, biokimyoviy laboratoriyalarda ferment faolligi va miqdorini aniqlashda substratlar to‘yinish konsentratsiyasida ishlatiladi. Agarda fermentlarni ketma-ket substrat konsentratsiyasini oshirib inkubatsiya qilinsa, har gal reaksiya tezligi ortadi: avval juda tez, keyin sekinroq va nihoyat maksimal darajaga yetadi, ya’ni – Vmax, maksimal reaksiya tezligiga to‘g‘ri keladi. Mixaelis KM konstantasining qiymati ushbu reaksiya uchun jarayonda qatnashayotgan uning tezligini ta’minlab bergan substratning konsentratsiyasiga teng, Km = 1/2 Vmax. Km = mol/l bilan belgilanadi. Fermentativ reaksiya tezligi ferment miqdoriga to‘g‘ri proporsionaldir. To‘qima va hujayrada ferment miqdori qanchalik ko‘p bo‘lsa, fermentativ jarayon tez kechadi. Agar ferment miqdori uning sintezini buzilishi hisobiga kam bo‘lsa, reaksiya sust kechadi. Bu esa davo vosita sifatida ularni qo‘llashni taqozo etadi. Fermentativ kataliz mexanizmi. Fermentlar ta’sir etish mexanizmini o‘rganishda Mixaelis va Mentenning ferment-substrat kompleksining mavjudligiga bag‘ishlangan izlanishlari muhim rol o‘ynadi. Fermentativ kataliz jarayonini 2 bosqichga bo‘lish mumkin Birinchi bosqichda substrat fermentga diffuziyalanadi va fermentning faol markazi bilan bog‘lanadi va ferment-substrat kompleksi hosil bo‘ladi (ES). Ikkinchi bosqichda birlamchi hosil bo‘lgan ferment-substrat kompleksi reaksiya mahsulotini faol markazdan ajralishi va tashqi muhitga diffuziyalanishi kuzatiladi (ÅS kompleks E va P ga ajraladi). Birinchi bosqich juda tez kechadi va uning tezligi substrat konsentratsiyasiga va uning faol markazga diffuziyalanishiga bog‘liq. Ikkinchi bosqich qisqa bo‘lib hosil bo‘lgan moddaning muhitga diffuziyalanishiga bog‘liqdir.