Biokimyo va molekulyar biologiya

faollashuv energiyasi
deb yuritiladi. Fermentativ reaksiyalarda ferment-substrat 
kompleksining hosil bo‗lishi energetik to‗siqni, ya‘ni faollashuv energiyasining 
pasayishiga olib keladi, bu energiya qancha past bo‗lsa, reaksiya shuncha tez 
o‗tadi, chunki bu past energiya zaxirasi ham molekulalarning ta‘sirlanishini 
ta‘minlaydi. Aynan shu yo‗sinda biologik katalizatorlar faollanish energiyasini 
kamaytiradi va shu sababli bu reaksiyalar nisbatan past haroratda yuqori darajadagi 
tezlikda bo‗lib o‗tadi. 
 
4.5.1. Fermentativ reaksiyalarning termodinamik va
kinetik tavsiflari. 
Fermentativ kataliz ikki faza chegarasida yuz beradigan ham gomogen, ham 
geterogen tavsifga ega bo‗lgan reaksiyadir. Fermentlarni katalitik ta‘siri uch 
bosqichdga bo‗lib o‗tishi mumkin: 
1) substrat molekulasining fermentga birikishi; 
2) substratning o‗zgarishlari; 
3) reaksiya mahsulotlarini fermentdan ajralishi.

---

75 
Agar bu jarayonni tenglama tarzida ifodalansa, u quyidagicha bo‗ladi:
Odatda, reaksiyaning birinchi bosqichi tez, ikkinchisi sekin o‗tadi. Birinchi 
bosqichda ferment-substrat kompleksi (ES yoki FSK) hosil bo‗ladi, natijada 
substrat molekulasining strukturasi va xossasi o‗zgaradi, oraliq o‗tkinchi 
shakllarga aylanadi. Reaksiyaga qatnashadigan substratlarning soniga muvofiq bir 
substratli va ikki substratli tiplarga bo‗linadi. Fermentativ reaksiyalarning eng keng 
tarqalgan xili ikki substratli tipi bo‗lib, ikki xil mahsulot hosil bo‗lishi bilan 
yakunlanadi: 
A + B = C + D 
Hozirgacha ma‘lum bo‗lgan reaksiyalardan 60 % ga yaqini bu xildagi 
reaksiyalar hisoblanadi va ularga, eng avvalo, guruhlarni ko‗chirilishi bilan 
kechadigan reaksiyalar kiradi. Kamdan-kam holatlarda bir substratli bir xil 
mahsulotli reaksiyalar uchraydi, ularga yaqqol misol izomerizatsiya reaksiyalari, 
xususan, glyukoza-I-fosfat→glyukoza-6-fosfat reaksiyasini keltirib o‗tish mumkin. 
Fermentativ reaksiyalar kinetikasi deganda, ferment katalizlaydigan 
reaksiyaning reaksiyaga kirishuvchi modda (substrat, ferment)larning kimyoviy 
tabiati va ularning ta‘sir etish sharoit (konsentratsiya, harorat, muhit pH, aktivator 
yoki ingibitorlarning bor-yo‗qligi va h.k.)larining o‗zaro bog‗liqligi tushuniladi. 
Yuqorida keltirilganidek, biokatalitik jarayonning birinchi bosqichi ferment-
substrat kompleksini hosil bo‗lishidan iborat:
Bu muvozanatli tizim bo‗lib, tegishli muvozanat konstantasi bilan 
tavsiflanadi. Unga teskari qiymatni ferment-substrat kompleksini dissotsiatsiyasi 
yoki substrat konstantasi deb yuritiladi va K
s 
bilan ifodalanadi. U teng: 
K
s
= E*S = ES 
Bu kattalik substrat va fermentning tabiatiga bog‗liq hamda ularning 
o‗xshashlik darajasini bildiradi. Substrat konstantasi ko‗rsatkichi qancha kam 
bo‗lsa, fermentning substratga o‗xshashligi shuncha yuqori bo‗ladi. Ferment-
substrat kompleksi konsentratsiyasining o‗zgarishi natijasida ular reaksiya 
mahsulotiga aylanadi va bunda quyidagi tenglamaga muvofiq ravishda 
fermentning erkin holdagi regeneratsiyasi yuz beradi:
K
+2
ES
 →
E +M 
K
-1

---

76 
Bunda, K
S 
qiymatini to‗g‗ri (K
+1
) va teskari (K-
1
) reaksiya konstantalari 
nisbati ya‘ni:
K
ѕ
= K
-1
/ K
+I 
asosida hisoblab topiladi.
Bu xulosaga kelishda tizimning muvozanat holatini tavsiflovchi to‗g‗ri va 
teskari reaksiyalar ko‗rsatkichlarini tenglashtiriladi:
V
1
=K
+1
[E][S]; V
2
=K
-1
[ES]. 
Agar V
1
=V
2 
bo‗lsa, unda: K
+1
= [E][S]= K
-1
[ES], ya‘ni: [E][S]/[ES]= K
-
1
/K
+1
=K
S
Ferment-substrat kompleksini dastlabki moddalarga dissotsiatsiyalanishi bilan 
birga substratning reaksiya mahsulotiga aylanishi va ferment-mahsulot 
kompleksining uning komponentlariga aylanishi bir yo‗la yuz bergani sababli, uni 
quyidagi tenglamaga muvofiq ifodalasa bo‗ladi:
Fermentativ jarayonni to‗liq tavsiflash uchun Mixaelis va Menten konstantasi 
tushunchasi kiritilgan, u fermentativ kataliz jarayonida yuz beradigan uchchala 
reaksiyaning ham tezlik kostantalarini ifodalaydi:
K
m
= (K
-1
+K
+2
)/K
+1
. 
K
m 
hamisha K
ѕ 
ga nisbatan ko‗rsatkich bo‗yicha biroz yuqori. 
Masalan, saxaraza va saxaroza kompleksi uchun K
ѕ
kattaligi 0,0167 mol/l ga, 
K
m 
kattaligi esa 0,0280 mol/l ga teng. Shunday qilib, Mixaelis-Menten konstantasi 
ferment-substrat kompleks holatini to‗liqroq aks ettiradi. Fermentativ reaksiya 
tezligi ferment faolligiga bog‗liq bo‗lib, u har xil birliklarda ifodalanadi. 
Yaqin vaqtlargacha standart birlik ( E) dan foydalanilar edi. Bu tushunchaga 
muvofiq muayyan ferment uchun optimal sharoit (harorat, pH, konsentratsiya)da 1 
mkM substratni 1 daqiqa vaqt birligida katalizlaydigan ferment miqdori 
tushuniladi. Keyingi xalqaro kelishuvga binoan har qanday fermentning E (birligi) 
ma‘lum sharoitda substratni 1 mol/s tezlikda katalizlash uchun kerakli ferment 
miqdoriga teng bo‗ladi va uni 
katal
(qisqartirib 
kat;1 kat=
6.10
7 
standart birlikka 
teng) deb nomlanadi. 
Fermentlarning faolligini aniqlashda statsionar fazadagi reaksiyaning 
boshlang‗ich tezlik ko‗rsatkichi o‗lchanadi. Statsionar holatga o‗tishdan oldingi 
reaksiya bo‗lagini